Information

Energieübertragung von P680 auf den Sauerstoff entwickelnden Komplex

Energieübertragung von P680 auf den Sauerstoff entwickelnden Komplex



We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

Dieses Thema verwirrt mich.

So wie ich es verstehe, werden in der PS2 Photonen verwendet, um Wasser in molekularen Sauerstoff + Protonen und Elektronen im Sauerstoff entwickelnden Komplex aufzuspalten. Dazu wird ein Photon verwendet, um ein Elektron im P . anzuregen680, wird dieses Elektron dann freigesetzt, um die Elektronentransportkette zu durchlaufen, und irgendwie erhält der Sauerstoff entwickelnde Komplex Energie daraus, damit Wasser eine "photochemische Reaktion" aushält, wie in meinem Biologiebuch beschrieben.

Aber wie kann das Elektron seine Energie auf den Sauerstoff entwickelnden Komplex übertragen, wenn es direkt auf die Elektronentransportkette geht? wie die im P . erzeugte Energie680 in den Sauerstoff entwickelnden Komplex transportiert?

Ich würde mich über einfache Begriffe freuen, da ich noch Student bin.


Du musst anders herum denken: nicht aufpassen wo das Elektron von P680 geht.

Beachten Sie stattdessen diese Tatsache: Nachdem PSII ein Photon absorbiert und den Verlust eines Elektrons aus einem P680 Chlorophyll ein Molekül, dieses P680 hat jetzt ein Elektronendefizit. Das heißt, dieses P680 hat verloren ein Elektron.

Dieses P680 ohne ein Elektron heißt nun P680+. Und hier kommen die wichtigen Informationen, die Ihre Frage beantworten: Laut Lodish (2002)

P680+, das photochemisch oxidierte Reaktionszentrum Chlorophyll von PSII, ist das stärkstes bekanntes biologisches Oxidationsmittel. (Hervorhebung von mir)

Und das erklärt, was O . (thermodynamisch) antreibt2-sich entwickelnder Komplex (noch nach Lodish, 2002):

Das Reduktionspotential von P680+ ist positiver als das von Wasser, und kann somit Wasser zu O . oxidieren2 und H+ Ionen. (Hervorhebung von mir)

Ich hoffe, diese Begriffe sind einfach genug für Sie. Um dies alles besser zu verstehen, werfen Sie zum Schluss einen Blick auf das Konzept des Reduktionspotenzials (das Sie als Student meiner Meinung nach studieren müssen).


Quelle:

  • Lodish, H. (2002). Molekulare Zellbiologie. 4. Aufl. New York, N.Y.: Freeman.

Der Sauerstoff entwickelnde Komplex (OEC) des Photosystems II ist ein irreduzibler Komplex.

Otangelo


Beiträge: 6004
Beitrittsdatum: 2009-08-09
Alter: 54
Ort: Aracaju, Brasilien

Der Sauerstoff entwickelnde Komplex (OEC) des Photosystems II ist ein irreduzibler Komplex.

1. Eine der wichtigsten und grundlegendsten biochemischen Reaktionen, von denen alle fortgeschrittenen Lebensformen abhängen, wird durch den Sauerstoff entwickelnden Komplex (OEC) in der sauerstoffhaltigen Photosynthese durchgeführt, der für die Katalyse der lichtgetriebenen Oxidation von Wasser zu molekularem Sauerstoff in Pflanzen verantwortlich ist. Algen und Cyanobakterien. Es wird auch als "zweifellos eine der bemerkenswertesten Erfindungen in der gesamten Biologie" beschrieben. OEC ist von 4 Kernproteinen des Photosystems II an der Membran-Lumen-Grenzfläche umgeben. Es bleibt ein grundlegendes Rätsel, wie dieser komplizierte Vier-Elektronen-Transferprozess entstanden ist. Rätselhaft ist, wie die präzise Geometrie und der einzigartige Mechanismus des OEC entstanden sind. Es bestehen wesentliche Unterschiede zwischen sauerstoffhaltigen und anoxygenen Photosynthesemaschinen ohne offensichtliche Homologe oder Übergangsformen, die Hinweise auf ihre Entwicklung geben würden. Der wichtigste dieser Unterschiede ist das Vorhandensein und die Schlüsselrolle von Mangan an der Stelle der Wasseroxidation im Photosystem II. Dies unterscheidet sich von bakteriellen anoxygenen Reaktionszentren, die auf redoxaktive periplasmatische Proteine ​​als Elektronendonatoren angewiesen sind.

2. Laut von Experten begutachteten wissenschaftlichen Arbeiten ist jedes der vier extrinsischen Proteine ​​(PsbO, PsbP, PsbQ und PsbR) von Pflanzen ESSENTIAL, und jedes wurde auf mutierte Form getestet, und der Mechanismus wurde als ineffizient befunden und die OEC kompromittiert Funktion. Darüber hinaus ist ein Wassernetzwerk um den Mn4CaO5-Cluster und die D1-Proteinuntereinheit von PSII ebenfalls unverzichtbar und nicht reduzierbar. Ortsgerichtete Mutanten zeigen eine schwere Beeinträchtigung des Wasseroxidationszyklus und wachsen nicht photoautotroph.

3. Das bedeutet, dass evolutionäre Zwischenprodukte nicht funktionsfähig sind. Es gibt eine genaue Anpassung und Größenanpassung der Reste an die einzelnen Atome der Cluster. Dies ist ein Beweis dafür, dass diese grundlegendste biochemische Reaktion nicht durch evolutionäre, schrittweise Mechanismen zustande gekommen sein konnte, und daher wurde Darwins Theorie falsifiziert und widerlegt. Die einzige plausible Alternative zur darwinistischen Evolution ist intelligentes Design.

In Blättern gibt es eine spezielle Baugruppe namens Photosystem II (benannt, weil sie als zweites entdeckt wurde). Darauf trifft ein Photon und es wird in eine Art Chlorophyll namens P680 gelenkt. Dort schlägt es ein Elektron aus einem Atom heraus, und dieses energetische Elektron hilft schließlich dabei, aus CO2 Zucker herzustellen. Aber dann muss der P680 das verlorene Elektron wieder auffüllen. Dies ist ein großes Problem für die künstliche Photosynthese – auch menschliche Chemiker sind bisher nicht in der Lage, ein System herzustellen, das die von den Photonen herausgeschlagenen Elektronen wieder auffüllt. Ohne dies wäre die Photosynthese schnell zum Erliegen gekommen, wie also werden die Elektronen ersetzt?

Sie stammen aus einem speziellen katalytischen Kern, der dem Wasser wiederum mit Hilfe von Licht die benötigten Elektronen entzieht. Das Licht zerlegt zwei Wassermoleküle in ein Sauerstoffmolekül, vier Elektronen und zwei Wasserstoffionen.

Der Kern hat eine einzigartige Anordnung von Atomen, mit einem ungewöhnlichen Würfel aus drei Atomen von Mn, einem Ca und vier O, die an einem einzelnen Mn befestigt sind [Update: siehe Where Water Is Oxidized to Disoxygen: Structure of the Photosynthetic Mn4Ca Cluster, Science 314 (5800):821�, 3. November 2006 Lernen, wie die Natur Wasser spaltet]. Dieser Kern baut stufenweise genug Energie in Form von Redoxpotential8 auf, indem er vier Photonen absorbiert.

Das Redoxpotential von Wasser beträgt +2,5 V, während jedes Photon das Redoxpotential des katalytischen Kerns um 1 V erhöht. Nach der dritten Stufe ist also genug Energie für das einzelne Mn vorhanden, um ein Elektron aus einem Wassermolekül zu entfernen, wodurch ein OH-Radikal und H+-Ion. Dann gelangt der katalytische Kern in die vierte Stufe und versorgt das Mn-Atom mit genügend Kraft, um das OH-Radikal anzugreifen und hinterlässt ein hochreaktives O-Atom und ein weiteres H+-Ion. In diesem Moment spielt das Ca-Atom im Würfel seine wesentliche Rolle. Es hält ein weiteres Wassermolekül genau an der richtigen Stelle, sodass es von diesem O-Atom angegriffen werden kann und ein O2-Molekül, zwei weitere H+-Ionen und zwei Elektronen produziert. Die einzigartige Mn3CaO4–Mn-Anordnung ist in allen Pflanzen, Algen und Cyanobakterien vorhanden , was darauf hindeutet, dass diese Anordnung unerlässlich ist. Kein Wunder, denn es muss die Energie von vier Photonen speichern und Wassermoleküle an den richtigen Stellen halten. Diese Struktur musste vollständig sein, sonst würde sie überhaupt nicht funktionieren – beim Aufspalten von Wasser und beim Auffüllen von Elektronen. Daher konnte es nicht durch kleine Veränderungen durch natürliche Auslese allmählich aufgebaut werden. Dies liegt daran, dass ein unvollständiges Zwischensystem überhaupt keinen Nutzen hat und daher nicht ausgewählt würde.

Und selbst dieser Kern wäre ohne viele andere aufeinander abgestimmte Features nutzlos. Zum Beispiel ist, wie oben, die beteiligte Energie für biologische Moleküle schädlich. Es werden jedoch Schlüsselproteine ​​benötigt, die jedoch ständig repariert werden müssen, daher müssen auch diese Mechanismen vorhanden sein. Tatsächlich machte es die Instabilität dieser Proteine ​​schwierig, die Struktur des Kerns herauszufinden.9

Wenn die intelligentesten menschlichen Designer die Photosynthese nicht duplizieren können, dann ist es vollkommen wissenschaftlich zu glauben, dass die Photosynthese einen viel intelligenteren Designer hatte.
Dies ist insbesondere der Fall, da Darwinsche Prozesse keine Photosynthese erzeugt haben können, weil es sind zu viele komplizierte Mechanismen notwendig, um überhaupt zu funktionieren.
Pflanzen waren gleich am Anfang dabei

Der Kern des wasserspaltenden Komplexes ist ein Heterodimer zweier eng verwandter Proteine, nämlich D1 und D2. D1 gehört zu den am höchsten konservierten Proteinen in der Natur Es funktioniert für ungefähr 10 000 Elektronentransfers und wird dann irreversibel beschädigt. Die Schädigung führt zu einem Verlust der Photosynthesekapazität, insbesondere bei starkem Licht unter nährstofflimitierenden Bedingungen. 16

Warum hat die Natur keine bessere Sauerstoff entwickelnde Maschine entwickelt? Wir schlagen vor, dass die Antwort lautet: ‘Weil es nicht geht’. D1 ist eines der am stärksten konservierten Proteine ​​im Photosyntheseapparat, die Sequenzen sind zwischen Cyanobakterien und höheren Pflanzen zu mehr als 80% identisch und zu etwa 90% ähnlich. Die außerordentliche Konservierung dieses Proteins, das durch ein Produkt seiner eigenen Katalyse irreversibel geschädigt wird, legt nahe, dass die Beschränkungen, die durch die Wechselwirkungen zwischen Proteinen und Proteinen, Proteinen und prosthetischen Gruppen und Proteinen und Lipiden auferlegt werden, nicht überwunden werden können.

Es gab buchstäblich Tausende von Veröffentlichungen, die den Mechanismus des Abbaus von D1 in vivo diskutieren, und obwohl der genaue Mechanismus für den Prozess umstritten und der Reparaturmechanismus fast vollständig unbekannt ist, ist klar, dass die Produktion einer reaktiven Sauerstoffspezies, eines & #8216unbeabsichtigte’ Folge der Produktion und des Verbrauchs von O2, ist mit ziemlicher Sicherheit die proximale Ursache.

Die Aufspaltung von Wasser in Wasserstoff und Sauerstoff erfordert viel Energie. Dies liegt daran, dass Sauerstoff wirklich die zwei zusätzlichen Elektronen aufnehmen möchte, die zum Füllen seiner äußeren Hülle erforderlich sind, und Wasserstoff ein relativ einfacher Ort ist, um sie zu erhalten. Dies wiederum bedeutet, dass Wasser ein sehr stabiles Molekül ist und es daher viel Kraftaufwand – in diesem Fall die Kraft einer Autobatterie – erfordert, es auseinander zu spalten. Die Struktur des Sauerstoff entwickelnden Komplexes war
erst 2006 bestimmt, und erst in den letzten Jahren wurde die Lage jedes der 46.630 Atome im Photosystem II kartiert.

"Von allen biochemischen Erfindungen in der Geschichte des Lebens ist die Maschinerie zur Oxidation von Wasser — Photosystem II — mit Sonnenlicht sicherlich eine der großartigsten." (Sessions, A. et al, 2009)

Die überwältigende Quelle von O2 auf der Erde ist die photobiologische Oxidation von Wasser, weder die Entwicklung noch der Mechanismus dieses Prozesses sind vollständig verstanden. Offenbar entstand es einmal in einer einzigen Bakteriengruppe und wurde dann durch ein einziges Ereignis angeeignet, bei dem eine Zelle eine andere verschlang (Endosymbiose), um einen neuen symbiotischen Organismus zu bilden. Das Herzstück der Oxidationsmaschinerie ist das Photosystem II, ein großer Proteinkomplex mit vier Manganatomen, die photokatalytisch oxidiert werden, um stromaufwärts Elektronenlöcher zu erzeugen.

Tief in der Thylakoidmembran findet der Schlüsselprozess statt, der atembaren Sauerstoff in der Erdatmosphäre erzeugt, nämlich die Spaltung von Wassermolekülen und die anschließende Freisetzung von molekularem Sauerstoff. Ohne die OEC wäre kein fortschrittliches Leben auf der Erde möglich. Dieser Prozess, der im Sauerstoff entwickelnden Komplex (OEC) des kompliziert angeordneten Multiprotein- und Pigmentkomplexes, bekannt als Photosystem II (PSII), abläuft, wird durch das starke elektrochemische Potenzial angetrieben, das durch das Einfangen und die Umwandlung von sichtbarem Licht in chemische Energie entsteht. Erstens absorbieren Chlorophyllmoleküle in PSII Photonen und verlieren Elektronen. Diese Elektronen werden dann durch eine Elektronentransportkette geleitet, wodurch ein Redoxpotential entsteht, das stark genug ist, um Wasser zu oxidieren, was zur Entwicklung von molekularem Sauerstoff und zur Freisetzung von Protonen in das Thylakoidlumen führt. Dieser Protonengradient trägt wesentlich zur Protonenmotorischen Kraft (PMF) bei, die zur Biosynthese von ATP aus ADP über ATP-Synthase verwendet wird.

Die OEC enthält einen anorganischen, flexiblen Mn4CaO5-Cluster, der einem verzerrten Stuhl ähnelt und an eine Tasche gebunden ist, die aus sechs Aminosäuren des D1-Kern-Untereinheitsproteins und einer Aminosäure des Lichtsammelproteins CP43 besteht. Der Mn4CaO5-Cluster wird zumindest teilweise durch die PsBO-Untereinheiten des OEC stabilisiert. Die OEC besteht aus einem Cluster von Mangan-, Calcium- und Chloridionen, die an extrinsische Proteine ​​gebunden sind. In Cyanobakterien gibt es fünf extrinsische Proteine ​​in OEC ( PsbO, PsbP-like, PsbQ-like, PsbU und PsbV ), während es in Pflanzen nur drei gibt (PsbO, PsbP und PsbQ). Aufrechterhaltung der hochdynamischen Der Mn4CaO5-Cluster erfordert auch eine konstante Versorgung mit den richtigen Mengen an Mn2+ und Ca2+.

Die funktionellen Merkmale von PSII in allen sauerstoffhaltigen photosynthetischen Organismen sind bemerkenswert ähnlich. TDer Mechanismus der Wasseroxidation ist zwischen grünen Pflanzen und Cyanobakterien praktisch unverändert geblieben, und ist bei allen höheren Pflanzen ähnlich. Studien zu PSII aus Pflanzen, Algen und Cyanobakterien haben mehrere PSII-Proteine ​​ergeben die kollektiv regeln die einzigartige Redoxumgebung dieses anorganischen katalytischen Zentrums 12

Die unten zitierten und zitierten wissenschaftlichen Mainstream-Papiere besagen, dass jedes der extrinsischen Proteine, (PsbO, PsbP, PsbQ und PsbR) der Pflanzen sind ESSENTIAL, und jede wurde auf mutierte Form getestet, und der Mechanismus wurde als ineffizient befunden und die OEC-Funktion kompromittiert. Außerdem, a Wassernetzwerk um den Mn4CaO5-Cluster und Die D1-Proteinuntereinheit von PSII ist ebenfalls unverzichtbar und irreduzibel.

PsbO
PsbO scheint das wichtigste extrinsische Protein für die Sauerstoffentwicklung zu sein. PsbO liegt dem Mn-Cluster am nächsten, wo die Wasseroxidation stattfindet, und wirkt stabilisierend auf den Mn-Cluster. Infolgedessen wird PsbO oft als bezeichnet Mn-stabilisierendes Protein (MSP), obwohl keine seiner Aminosäuren wahrscheinlich Liganden für Mn sind. Es wurde festgestellt, dass Calciumionen die Konformation von PsbO in Lösung verändern

Das Mangan-stabilisierende Protein (PsbO) des Photosystem II (PSII) ist bekanntlich die wesentliche extrinsische Untereinheit des PSII für die Stabilisierung und Retention der Mn- und Cl(-)-Kofaktoren im Sauerstoff entwickelnden Komplex (OEC) von PSII, aber seine Funktion relativ zu Ca(2+) ist weniger klar.

Was passiert, wenn PsbO mutiert ist?
Die hier präsentierten Daten zeigen, dass Asn-, Glu- oder Lys-Mutationen in PsbO-Asp157 die PsbO-Thermostabilität in Lösung verändern. was mit der zuvor berichteten Störung des funktionellen Aufbaus von PsbO-Asp157-Mutanten in PSII übereinstimmt, die eine ineffiziente Cl(-)-Retention durch PSII verursachte.

PsbP
Diese Familie repräsentiert das PSII-OEC-Protein PsbP . Sowohl PsbP als auch PsbQ sind Regulatoren, die für die Biogenese von optisch aktivem PSII notwendig sind. PsbP erhöht die Affinität der Wasseroxidationsstelle für Chloridionen und bietet die Bedingungen, die für eine hochaffine Bindung von Calciumionen erforderlich sind [PMID: 9039496, PMID: 8910540]. Die Kristallstruktur von PsbP aus Nicotiana tabacum (Gewöhnlicher Tabak) zeigte eine Zwei-Domänen-Struktur, wobei Domäne 1 eine Rolle bei der Ionenretentionsaktivität in PSII spielen könnte. wobei die N-terminalen Reste für die Retentionsaktivität von Calcium- und Chloridionen essentiell sind [PMID: 15031714]. PsbP wird im Kerngenom von Pflanzen kodiert.

Was passiert, wenn PsbO mutiert ist?
diese Mutanten zeigen auffallende pflanzenentwicklungs- und morphologische Defekte. 4
Diese Daten zeigen, dass der Aufbau und/oder die Aufrechterhaltung des funktionellen MnCa-Clusters in Abwesenheit von PsbP gestört ist, was die Akkumulation der endgültigen aktiven Formen von PSII-Superkomplexen beeinträchtigt. 5
Beide psbPund psbQ Inaktivierungsmutanten zeigten ein reduziertes photoautotrophes Wachstum sowie eine verminderte Wasseroxidationsaktivität unter CaCl2-verarmten Bedingungen. 11

PsbQ
Diese Familie repräsentiert das PSII-OEC-Protein PsbQ. Beide PsbQ und PsbP (IPR002683) sind Regulatoren, die für die Biogenese von optisch aktivem PSII . notwendig sind. Die Kristallstruktur von PsbQ aus Spinat zeigte ein 4-Helix-Bündel-Polypeptid. Die Verteilung positiver und negativer Ladungen auf der Proteinoberfläche könnte die Fähigkeit von PsbQ erklären, die Bindung von Chlorid- und Calciumionen zu erhöhen und sie PSII 6 zur Verfügung zu stellen.
PsbP- und PsbQ-Proteine ​​sind extrinsische Untereinheiten des Photosystems II (PSII) und optimieren die Sauerstoffentwicklungsreaktion, indem sie die Bindungseigenschaften der essentiellen Cofaktoren Ca2 + und Cl− regulieren. Diese Daten lassen vermuten, dass die Hauptfunktion von PsbQ darin besteht, die PsbP-Bindung zu stabilisieren und damit zur Aufrechterhaltung des katalytischen Mn-Clusters der Wasseroxidationsmaschinerie in PSII höherer Pflanzen beizutragen. 8

Was passiert, wenn PsbO mutiert ist?
Pflanzen ohne PsbR oder sowohl PsbR als auch PsbQ sind durch ausgeprägtere Defekte in der PSII-Aktivität gekennzeichnet. 7

PsbR 1
Darüber hinaus wurde das PsbR-Protein in Pflanzen-PSII gefunden und es wird erwartet, dass es eine Rolle bei der Wasseroxidation spielt, jedoch blieb die physiologische Bedeutung von PsbR im Dunkeln.
Was passiert, wenn PsbO mutiert ist?
Mit der Arabidopsis psbR-Mutante haben wir gezeigt, dass die lichtgesättigte Sauerstoffentwicklung in Abwesenheit von PsbR stark reduziert ist, insbesondere in Pflanzen mit wenig Licht.

Weitere wesentliche Teile:

Rolle eines Wassernetzwerks um den Mn4CaO5-Cluster bei der photosynthetischen Wasseroxidation: 9
Um den Mn4CaO5-Cluster wird ein Wasserstoffbrückennetzwerk von mehreren Wassermolekülen gebildet, darunter vier Wasserliganden.
Diese Ergebnisse legen nahe, dass das Wassernetzwerk um den Mn4CaO5-Cluster spielt eine wesentliche Rolle im Mechanismus der Wasseroxidation insbesondere in einem konzertierten Prozess des Protonentransfers und der Wasserinsertion während des S2 → S3-Übergangs.
Die Cofaktoren des Reaktionszentrums, die an der Ladungstrennung und der Wasseroxidation beteiligt sind sind koordiniert durch ein Paar homologe Proteinuntereinheiten, bekannt als D1 (PsbA) und D2 (PsbD). Das D1-Protein liefert die meisten Liganden für den Mn4CaO5-Cluster, wo die Wasseroxidation stattfindet. 10
Rückstand E354 des CP43 Koordinaten Mn3 und Mn2 des Mn4CaO5-Clusters und R357 bietet eine Wasserstoffbrücke zu O2 und O4 11
Die direkte Ligation der Manganionen scheint von mindestens fünf Aminosäureresten des D1-Proteins und einem Rest der CP43-Untereinheit zu erfolgen 12

Was passiert, wenn die beiden Reste mutiert sind?
Ortsgerichtete Mutanten dieser beiden Reste zeigen eine schwere Beeinträchtigung des Wasseroxidationszyklus und wachsen nicht photoautotroph.

Das bedeutet, dass evolutionäre Zwischenprodukte nicht funktionsfähig sind. Wie wir sehen können, gibt es eine genaue Anpassung und Größenanpassung der Reste an die einzelnen Atome der Cluster. Wie wurde diese Präzision erreicht? Versuch und Irrtum?

Außerdem beide CP43 und CP47 spielen eine wichtige Rolle beim Wasser- und Protonenzugang in oder aus dem Cluster

Figur 2. Der in der Kristallstruktur aufgelöste Mn4CaO5-Cluster des Photosystems II
Tafel (A) zeigt den Cluster koordiniert durch die inneren Liganden D170 und E189 und die Liganden, die von der CP43-Untereinheit, E354 und R357 bereitgestellt werden.
Tafel (B) zeigt die Liganden, die vom C-Terminus des D1-Proteins bereitgestellt werden.
Tafel (C) zeigt einen Vorschlag für die hochaffine Mn-Bindungsstelle. Nach der Oxidation des ersten Mn(II) zu Mn(III), die gleichzeitig mit der Deprotonierung eines ligierenden Wassermoleküls erfolgen kann, bindet Ca2+. Die Bindung von Ca2+ verschiebt das ursprünglich gebundene Mn(III) in eine ähnliche Position wie Mn4 im intakten Cluster.

1) http://www.jbc.org/content/281/1/145.full
2) http://www.life.illinois.edu/govindjee/Electronic%20Publications/2011/2011_Najafpour_Gocindjee.pdf
3) http://www.ebi.ac.uk/interpro/entry/IPR002628
4) http://journals.plos.org/plosone/article?id=10.1371/journal.pone.0028624
5) http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0005272809000929
6) http://www.ebi.ac.uk/interpro/entry/IPR008797
7) http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/23647309
8 http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0005272812000114
9) http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/26716470
10) http://mbe.oxfordjournals.org/content/32/5/1310.full
11) http://journal.frontiersin.org/article/10.3389/fpls.2016.00257/full
12) http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC519205/
13) http://www.plantcell.org/content/early/2016/04/06/tpc.16.00269.full.pdf
14) http://science.sciencemag.org.sci-hub.cc/content/322/5901/540.full
15) Brian Cox, Wunder des Lebens, Seite 37
16) https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2606772/#fn2
17. https://creation.com/green-power-photosynthese
18. https://sci-hub.tw/https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/S0010854507001877#:

Zuletzt bearbeitet von Admin am Di., 15. Sep. 2020 - 20:28, insgesamt 28-mal bearbeitet


Das Oxygen-Evolving Center (OEC) von Photosystem II

Photosynthese ist der Prozess, bei dem Pflanzen aus Chlorophyll und Licht Energie gewinnen. Es ist der Prozess, der Wasser oxidiert (Elektronen entfernt), um Disauerstoff zu produzieren und alles Leben auf der Erde erhält. 1 Es erhält alles Leben durch die Nahrungskette. Das Licht der Sonne löst in Pflanzen die Photosynthese aus, die in Energie umgewandelt wird. Tiere fressen Pflanzen, um Energie zu bekommen. Menschen können diese Tiere essen oder Vegetarier können die Pflanzen essen und die Energie wird wieder übertragen. Prokaryotische Zellen haben eine Organelle, genannt Chloroplast, die Sonnenlicht erntet und Energie in Form von ATP produziert. Innerhalb des Chloroplasten gibt es Stapel, die Grana genannt werden, und Zytoplasma, das Stroma genannt wird. Im Inneren der Grana (auch als Thylakoide bekannt) befinden sich Photosystem I und II. 2 Der Vorgang, durch den Sonnenlicht auf das Photosystem II übertragen wird, ist in Abbildung 1 unten dargestellt. Photosystem II (PSII) ist der erste Hauptkomplex in der photosynthetischen Elektronentransportkette. Es ist das einzige Molekül in der Photosynthese, das Disauerstoff aus Wasser und Licht herstellen kann.

Abbildung 1. Dieses Bild zeigt die Sonne, die Lichtenergie erzeugt, die dann von der Pflanze in ihrem Chloroplasten absorbiert wird. Im Chloroplasten befinden sich Stroma, Thylakoid und Granum. Das Stroma ist die wässrige Flüssigkeit, die die verschiedenen Teile zusammenhält. Das Thylakoid enthält Photosystem I und II, die Schlüsselmoleküle für die Funktion der photosynthetischen Elektronentransportkette sind. Das Granum besteht aus Stapeln von Thylakoiden. Photosystem II steht hier im Mittelpunkt. Es ist in die Membran des Thylakoids eingebettet. Der obere Teil des PSII ist dem Stroma ausgesetzt und der untere Teil befindet sich im Lumen. Das Lumen repräsentiert den Bereich innerhalb der Thylakoidmembran. Dieses Bild wurde mit Notability erstellt.

Das Studium des Photosystems II ist derzeit von besonderem Interesse für Ingenieure, die Photovoltaik-Solarmodule entwickeln, um Lichtenergie zu gewinnen und als erneuerbare Ressource zu nutzen. Photosystem II verfügt über die effizienteste Lichttransformationsfähigkeit der Welt. Wenn Ingenieure und Wissenschaftler die Wasserspaltung im Molekül abbauen und auf das Zellpotenzial von Photovoltaikzellen anwenden könnten, könnten Solarmodule einen Wirkungsgrad von nahezu 100 % erreichen.

Die vom Photosystem II gewonnene Sonnenlichtenergie wird verwendet, um durch bestimmte Proteine ​​und Enzyme Elektronen aus Wassermolekülen zu extrahieren. Zwei Wassermoleküle zerfallen in Sauerstoffgas und Wasserstoffionen, und das freigesetzte Sauerstoffgas ist die Sauerstoffquelle, die uns zum Atmen zur Verfügung steht. 3

Dies kann in der chemischen Gleichung 1 dargestellt werden:

1) 2H2O &rarr O2 + 4e - + 4H + Reduktionspotential = 0,815 V

Die bei dieser Reaktion erzeugten Wasserstoffionen werden später verwendet, um die ATP-Synthese anzukurbeln. Die dabei übertragenen vier Elektronen werden über eine Kette von elektronentragenden Proteinen weitergegeben. Diese Elektronen werden verwendet, um die Wasserstoffionen durch die Membran zu pumpen, was der ATP-Synthese noch mehr Kraft verleiht. Photosystem I hilft den Elektronen auf dem Weg zum Ziel der Photosynthese. Die Elektronen werden schließlich an Enzyme abgegeben, die aus Wasser und Kohlendioxid Zucker herstellen (auch bekannt als Calvin-Zyklus). 1 Die Photosynthesekette kann in Abbildung 2 unten dargestellt werden.

Abbildung 2. Hier ist die photosynthetische Elektronentransportkette vorhanden. Der erste Schritt erfolgt im Photosystem II. Die Photonen des Lichts werden durch Antennen eingefangen und Elektronen werden dann aus Wassermolekülen extrahiert. Das Wassermolekül wird durch das Sauerstoffevolvierende Zentrum (OEC) in Sauerstoffgas und Wasserstoffionen zerlegt, was in der Arbeit weiter diskutiert wird. Die Elektronen werden verwendet, um die Wasserstoffionen durch die Membran zu pumpen und werden durch die Elektronentransportkette zum Photosystem I übertragen. 1 Das endgültige Schicksal der Wasserstoffionen besteht darin, die ATP-Synthese anzukurbeln, und das endgültige Schicksal der Elektronen soll auf einem Trägermolekül NADPH platziert werden. 2 Die ATP-Synthese treibt die Produktion von ATP an. Dieses ATP wird dann verwendet, um organische Moleküle aus Kohlendioxid und Wasser aufzubauen. NADPH wird verwendet, um Kohlendioxid in Glukose umzuwandeln. Dieses Bild wurde mit ChemDraw und Notability erstellt.

Im Reaktionszentrum des PSII befindet sich das Sauerstoffevolvierende Zentrum (OEC). Es wird vorgeschlagen, dass der Metall-Sauerstoff-Cluster eine kubanische Form mit der Formel Mn . hat3CaO4. 4 In jeder Funktionseinheit des Photosystems II sind zwei OECs vorhanden, wie unten in Abbildung 3 gezeigt. Das OEC ist für die Oxidation von 2 H . verantwortlich2O zu O2 (Gleichung 1 oben). 5

Abbildung 3. Der beigefarbene Komplex zeigt die vollständige Struktur des Moleküls Photosystem II. Es ist teilweise in die Thylakoidmembran eingebettet. Der Teil des PSII, der sich im Stroma befindet, ist dort, wo Licht absorbiert wird. Die Pfeile weisen auf die Disauerstoff entwickelnden Zentren (OECs) in Photosystem II. Die OECs befinden sich im Lumen. Der violette Teil des OEC zeigt das Mangan und der rote Teil den Sauerstoff. Die eine grüne Ecke im Würfel ist das Ca 2+ . Das Bild wurde in Powerpoint mit dem PDB-Code 1s5l und USCF Chimera erstellt.

Die OEC wird im Protein von Histidin-, Aspartat-, Glutamat- und Alanin-Seitenketten gehalten. 1 Auf diese Weise wirkt das Protein wie ein mehrzähniger Chealtor. Der Chelateffekt tritt auf, wenn ein Ligand die Fähigkeit besitzt, über mehrere Donoratome an ein Metallion zu binden. Wenn der Ligand durch mehr als ein Atom bindet, wird er als Chelatligand (oder Chelator) bezeichnet, und ein Ligand, der durch mehr als ein Donoratom bindet, wird als mehrzähniges System bezeichnet. Chelatbildende Liganden haben typischerweise einsame Paare, die an Metallionen an zwei oder mehr ihrer Atome binden können. Es gibt einen Energievorteil aufgrund der Entropie im Chelateffekt, der als entropischer Vorteil bezeichnet wird. Dies kommt in der OEC zum Tragen und erhöht die Stabilität des Komplexes, was zu einem größeren entropischen Vorteil führt. Die OEC in Photosystem II ist ein kubanischer Cluster aus mehreren Ionen, einschließlich Mangan- und Calciumionen, die durch Sauerstoffionen überbrückt werden. 4 Die Struktur des OEC ist in Abbildung 4 unten dargestellt. Die OEC ist über Aminosäureseitenketten an das Protein gebunden, die alle direkt über die Mangan- und Sauerstoffionen an die OEC binden. Obwohl dies kein einfacher Fall ist, in dem ein Metallion durch mehrere Donorgruppen chelatisiert wird, kann das Protein, wenn die OEC als eine Einheit behandelt wird, als mehrzähniges System betrachtet werden.

Abbildung 4. Das obige Bild zeigt das katalytische Zentrum, in dem die Oxidation von Wasser stattfindet. Hier sehen Sie, dass die Mn3CaO4 Cluster wird durch Histidin-, Aspartat-, Glutamat- und Alanin-Seitenketten an Ort und Stelle gehalten. Die Struktur ist immer noch etwas mehrdeutig, da Röntgenanalysen gezeigt haben, dass das Protein bei der Analyse verzerrt wird. Die EXFAS (erweiterte Röntgenabsorptions-Feinstruktur) zeigt die oben gezeigte Struktur, die die Mn-Mn- und die Mn-Liganden-Wechselwirkungen enthält. 3 Die endgültige abgeleitete Struktur ist das Mn1--3 im Würfel mit Ca vorhanden und Mn4 am Würfel hängen. Das Bild wurde mit ChemDraw erstellt.

Jedes Mangan im Cuban-Cluster der OEC hat unterschiedliche Liganden. Die Geometrie um jedes einzelne Metallzentrum ist oktaedrisch, dh sie werden jeweils von sechs Liganden koordiniert. Mn1 hat eine Asp, drei Sauerstoff, die Teil des Würfels sind, und zwei mögliche Wassermoleküle als Liganden. Mn2 hat Glu, His, drei Sauerstoffatome, die Teil des Würfels sind, und ein mögliches Wassermolekül als Liganden. Mn3 hat Glu als Liganden, der ein oder zwei koordiniert sein kann, und drei Sauerstoffatome, die Teil des Würfels sind, als seine anderen Liganden. Mn4 hat Glu, Asp, ein Bicarbonat, das als dreizähnige Brücke mit Ca +2 wirkt, und zwei Wassermoleküle als Liganden. Das Calcium hat das dreizähnige Bicarbonat als Ligand und ein Carbonyl eines Ala als weiteren Liganden. Die anderen Liganden von Calcium sind Wasser- oder Hydroxidionen. 6

Wie bereits erwähnt, sind die Metallzentren im Photosystem II Mangan und Calcium. 6 Ca kommt nur als Ca 2+ vor und seine d-Elektronenzahl ist 0. Mn kommt in den Metalloxidationsstufen von Mn 2+ , Mn 3+ , Mn 4+ , ​​Mn 5+ vor. 7 Mn 2+ hat eine d-Elektronenzahl von 5, Mn 3+ hat eine d-Elektronenzahl von 4, Mn 4+ hat eine d-Elektronenzahl von 3 und Mn 5+ hat eine d-Elektronenzahl von 2. Alle Übergangsmetalle der ersten Reihe ( Mn enthalten) sind High Spin. Ein hoher Spin korreliert mit einem kleinen Delta und trägt zu einem schwachen Feld bei. Nur d 4 -d 7 -Übergangsmetalle können zu einem hohen oder niedrigen Spin beitragen. Mn 4+ und Mn 5+ sind d 3 bzw. d 2 -Metalle, sodass sie keine hohen oder niedrigen Spinzustände für oktaedrische Geometrie aufweisen. Die vorhandenen Sauerstoffe tragen zur Stabilisierung dieser hochpositiven Mn-Ionen bei. Mn 2+ und Mn 3+ tragen beide zu einem hohen Spin bei. In einem Experiment wurden alle Mns zu Mn 2+ reduziert. Das Mn 2+ kam aus dem Komplex, weil es labil war und 0 Ligandenfeldstabilisierungsenergie (LFSE) aufwies. 6

Die LFSE-Aufteilungsdiagramme für die fünf Metalle im OEC und die Berechnungen für LFSE sind in Abbildung 5 unten zu sehen. Je negativer der Wert für LFSE ist, desto stabiler ist er. Daher ist Mn 4+ am stabilsten, da es einen LFSE-Wert von -1,2 hat. Mn 2+ und Ca 2+ haben beide einen LFSE-Wert von 0, sind also am wenigsten stabil. Sie sind jedoch am labilsten, was bedeutet, dass sie sehr schnell reagieren. Insgesamt, wenn mehr Elektronen im antibindenden eg Orbitale (siehe Abbildung 5 unten), dann ist das Metall labiler. Mn 3+ hat einen LFSE-Wert von –0,6 und Mn 5+ hat einen LFSE-Wert von –0,8. Diese beiden Oxidationsstufen sind relativ stabil und nicht sehr labil.

Abbildung 5. Die Berechnungen der Ligandenfeldstabilisierungsenergie (LFSE) sind hier zusammen mit den oktaedrischen Orbitalfüllungsdiagrammen zu sehen. Der Schlüssel hier ist, ob mehr Elektronen im antibindenden e . vorhanden sindg Orbitalen ist das Metall labiler, kann also sehr schnell reagieren. Mn 2+ und Ca 2+ sind am labilsten, aber aufgrund ihres LFSE-Wertes von 0 am wenigsten stabil. Mn 4+ ist mit einem LFSE-Wert von -1,2 am wenigsten labil und am stabilsten. Diese Berechnungen wurden mit Notability erstellt.

Der breite Bereich der Oxidationsstufen von Mn ist ein Vorteil für seine Rolle bei der Wasseroxidation von PSII. Wie dies genau geschieht, geschieht durch den photokatalytischen Prozess. Die OEC wird in einer Reihe von Oxidationsschritten oxidiert, wobei bei jedem Schritt jeweils ein Elektron verloren geht. Es gibt fünf Zustände, die spektroskopisch beobachtet wurden und sie sind S0, S1, S2, S3, S4. 3 Der vollständige Zyklus ist in Abbildung 6 unten zu sehen. UV-Vis-Spektroskopie hat während des gesamten Zyklus Veränderungen des Oxidationszustands von Mn 2+ zu Mn 3+ und von Mn 3+ zu Mn 4+ gezeigt.

Der photokatalytische Prozess (Wasserspaltung) wird vereinfacht beschrieben. Die OEC wird in einer Reihe von Oxidationsschritten oxidiert, und dies geschieht gleichzeitig mit der Anregung des Chlorophyllkomplexes (P680) durch Licht. Um den P680 anzuregen, müssen vier Photonen absorbiert werden. Die Mn IV 2Öx Gruppe bleibt während des gesamten Zyklus unverändert und wird daher im S0-Zustand nicht angezeigt. Vom S0-Zustand zum S1-Zustand findet eine Redoxreaktion statt und Mn 2+ wird zu Mn 3+ oxidiert. Das Elektron geht zu P680. Vom S1-Zustand zum S2-Zustand findet eine weitere Redoxreaktion statt. Mn 3+ wird zu Mn 4+ oxidiert, und das verlorene Elektron geht ebenfalls zu P680. Vom S2-Zustand zum S3-Zustand findet eine weitere Redoxreaktion statt, aber das Elektron wird durch ein Tyrosinradikal übertragen. Das Tyrosin ist vorhanden, um die Elektronen vom OEC auf P680 zu übertragen. Es wirkt fast wie eine Brücke, die die beiden voneinander abhängig macht. Vom S3-Zustand zum S4-Zustand gibt es eine Ligandendissoziation mit einer unbekannten Base. Finally from the S4 state to the S0 state there is a ligand exchange present where the O2 is released. This whole process is happens at light speed. The final result is that it produces a dioxygen and a hydrogen ion. The roles of Ca 2+ are uncertain in the OEC cycle. It is important to note that the OEC acts a redox catalyst throughout the cycle, and also as an electron transport center when the electrons from the OEC get passed to P680.

Figure 6. The photocatalytic cycle relates photon absorption, manganese oxidation, and water oxidation. The catalytic cycle is rather complex and not fully understood. However, it is known that four photons must be absorbed in order to generate the cycle. The (Mn NS 2Öx) group is unaltered throughout the cycle so it not shown besides in the S0state. The tyr represents a tyrosine residue, and the B represents an unknown Lewis base. From the S0state to the S1 state there is a redox reaction taking place. From the S1 state to the S2 state and from the S2 state to the S3state there is also redox reactions taking place. From the S3 state to the S4state there is a ligand dissociation. Finally from the S4 state to the S0state there is a ligand exchange present where the O2is released. Created with Notability. Adapted from Metals and Life textbook. 3

As mentioned, there lies a special pair of chlorophyll molecules (P680) at the center of PSII along with the OEC. The special pair of chlorophyll molecules are Chlorophyll A and B, and they make up the P680 complex. They are special because they act as excitonic dimer, meaning they behave in function as a single entity. 8 The 680 refers to the complex&rsquos absorption maximum in the visible light spectrum (680 nm= red absorption). It reflects green light around 500 nm, which is why we see plants as green.The reduction potential of P680 is very high (around 1.2 to 1.4 V). This is required of the water splitting reaction (S-cycle) in the OEC for oxidizing water into O2 und H+. 9 The reduction potential of the dioxygen is 0.815 V (see Equation 1 above). Since this reduction potential is less than the reduction potential of P680, the four electrons are from the OEC are easily transferred to the P680. Figure 7 below gives the reduction potentials of relevant parts of PSII and the reduction potential of Photosystem I. 3 The arrows show which way the electrons flow. When they point down the flow is spontaneous and when they point up the flow is non-spontaneous.

Figure 7. This graph shows a simplified version of the reactions involved in photosynthesis. Z represents the OEC with a tyrosine residue. You can see that the reduction potential of Z is less than that of P680 so the electrons spontaneously flow to P680. The four electrons in the P680 get excited from a photon of light and are promoted to a higher energy level. The electrons then flow through QEIN, PQ, and C which are all part of the Electron Transport Chain. Finally the electrons go to Photosystem I, and the process of photosynthesis continues. Created with Notability. Adapted from Metals and Life textbook. 3

The Z represents the OEC along with the neighboring tyrosine residue. As the OEC enters into the photocatalytic process it passes its electrons freely to P680. As the photon of light is absorbed by P680 it gets excited and non-spontaneously transfers the four electrons to Quinone A (QEIN). QEIN is bound to plastoquinone (PQ). QEIN, PQ, and C are all contribute to the electron transport chain that pass the electrons onto Photosystem I. 3 This all happens at speed of light, and explains why photosynthesis can sustain life on earth. It all starts with the complex molecule of Photosystem II, which scientists and engineers are racing to synthetically mimic in order to solve the energy crisis.

(1) Goodsell, D. S. Photosystem II. RCSB Protein Data Bank 2004.

(2) Mason, K. A. Losos, J. B. Singer, S. R. Raven, P. H. Biologie, Eleventh edition. McGraw-Hill Education: New York, NY, 2017.

(3) Metals and Life Crabb, E., Moore, E., Open University, Eds. RSC Pub: Cambridge, U.K, 2010.

(4) Photosystem II. Wikipedia 2017.

(5) Biological inorganic chemistry structure and reactivity University Science Books: Sausalito, California, 2007.

(6) Atkins, P. W. Shriver & Atkins&rsquo Inorganic Chemistry W.H. Freeman and Co.: New York, 2010.

(7) VCAC: Cellular Processes: Photosystem II: First Look http://vcell.ndsu.edu/animations/photosystemII/first.htm (accessed Apr 4, 2018).

(8) Raszewski, G. Diner, B. A. Schlodder, E. Renger, T. Spectroscopic Properties of Reaction Center Pigments in Photosystem II Core Complexes: Revision of the Multimer Model. Biophysical Journal 2008, 95 (1), 105&ndash119.

(9) Ferreira, K. N. Iverson, T. M. Maghlaoui, K. Barber, J. Iwata, S. Architecture of the


Singlet Oxygen Genesis in PSII-LHC

Singlet oxygen ( 1 O2) is a peculiar reactive oxygen species (ROS), generated über energy transfer from excited chlorophyll to molecular oxygen during photosynthesis mainly at the photosystem II light-harvesting antenna complex (PSII-LHC) located in the appressed region, namely the grana core (GC) of the thylakoid membrane (Foote, 1968 Gollnick, 1968 Krieger‐Liszkay, 2005 Triantaphylidès and Havaux, 2009). Upon absorption of light energy, chlorophyll in LHC attains a high energy but short-lived (few ns,

10 -8 s) singlet excited state ( 1 Chl*). A part of this absorbed light energy in 1 Chl* is transferred to the reaction center chlorophyll P680 über resonance energy transfer to drive the photosynthetic electron transport chain (PETC). This process is referred to as photochemical quenching as it converts the harvested light energy into chemical energy (Demmig-Adams and Adams, 2000 Muller et al., 2001). However, chlorophyll molecules absorb the light energy that exceeds the capacity of photochemical quenching. To avoid unwanted consequences, this excess of non-utilized light energy from 1 Chl* is dissipated either as heat (called non-photochemical quenching, NPQ) or as fluorescence (Demmig-Adams and Adams, 2000 Muller et al., 2001). In addition, the energy from 1 Chl* also gets decayed über intersystem crossing (ISC, changing of spin in the molecular orbitals) which results in the formation of a lower energy triplet excited state of chlorophyll ( 3 Chl*) with a comparatively longer half-life (

10 -3 s) (Muller et al., 2001). The carotenoids present in the LHC, such as lutein and zeaxanthin, quench this 3 Chl* to prevent any unusual transfer of energy to other nearby molecules. However, if this 3 Chl* is not efficiently quenched, it reacts with molecular oxygen ( 3 O2) released from the water-splitting reaction in the oxygen-evolving complex (OEC) and leads to the generation of 1 O2 (van Mieghem et al., 1995 Rinalducci et al., 2004 Santabarbara et al., 2007 Li et al., 2009) (Figure 1). This gain of energy results in an electron spin shift in the molecular orbitals, which makes 1 O2 very unstable and highly reactive.

Abbildung 1 1 O2 genesis. 1 O2 is primarily generated in the LHC and PSII RC. In the LHC, upon absorption of light energy, Chl is excited from the ground state to its excited singlet state ( 1 Chl*), which by intersystem crossing (ISC) turns into a comparatively long-lived excited triplet state ( 3 Chl*). 3 Chl* is then quenched by carotenoids to come down to its ground state. However, under high light stress conditions it may react with ground state triplet oxygen ( 3 O2), which leads to its excited singlet state ( 1 O2). Similarly, P680 in the PSII RC attains excited singlet state ( 1 P680*) upon light absorption. The charge separation reaction between 1 P680* and Pheophytin (Pheo) results in the formation of the first radical pair 1 P680 + Pheo - , followed by electron transfer to quinone A (QEIN) and the formation of the second radical pair 1 P680 + QEIN − . After donating its electron to QEIN, the oxidized P680 + is re-reduced through the water-splitting reactions of the oxygen-evolving complex (OEC). However, when the photosynthetic electron transport chain (PETC) is over-reduced, the radical pair P680 + QEIN − favors the charge recombination reactions to give rise either to 3 P680 + Pheo - through spin reversal or to 1 P680 + Pheo - . The recombined radical pair 1 P680 + Pheo - then decays into 3 P680 + Pheo - über intersystem crossing. P680 dissociates from 3 P680 + Pheo - and subsequently forms 3 P680*, which reacts with 3 O2 to form ground state P680 and 1 O2. Under stress conditions such as HL, cold, and drought, when the electron acceptor QEIN is highly reduced, charge recombination reactions stimulate the accumulation of 3 P680* and the production of 1 O2.

In the PSII reaction center (RC), the P680 excites to a singlet state ( 1 P680*) once it absorbs light energy. 1 P680* then forms a radical pair with pheophytin (Pheo), 1 P680 + Pheo - , the first electron carrier intermediate, through a charge separation reaction (Vass et al., 1992 Adir et al., 2003 Hideg, 2004). This radical pair then transfers an electron to the primary electron acceptor quinone (QEIN), leading to the formation of the long-lived second radical pair P680 + QEIN − (Krieger-Liszkay, 2005). After donating its electron to QEIN, the oxidized P680 + is re-reduced by extracting electrons from the water-splitting reaction in the OEC and returns to its ground state. However, if QEIN is reduced due to the blockage of downstream electron transport (also called the closed state of PSII RC), it cannot accept any further electrons (Durrant et al., 1990). Such a condition allows the recombination of the primary radical pair ( 3 P680 + Pheo - ) with P680 to a triplet state (Durrant et al., 1990 Krieger-Liszkay, 2005). The charge recombination reaction may also result in the formation of 1 P680 + Pheo - which consequently decays into 3 P680 + Phe - über ISC (Durrant et al., 1990 Krieger-Liszkay, 2005). The 3 P680 + Pheo - subsequently dissociates into Pheo and 3 P680* (Figure 1). Although PSII RC carries two molecules of β-carotene, their proximity to P680 is more than the Van der Waal’s distance of 3.6 Å, which is essential to quench 3 P680*. This allows 3 P680* to react with 3 O2 to generate 1 O2 (Durrant et al., 1990 van Mieghem et al., 1995 Hideg et al., 1998 Krieger-Liszkay, 2005 Santabarbara et al., 2007 Krieger-Liszkay et al., 2008) (Figure 1).


Short circuit at the chlorophyll

Interfacing photosynthetic proteins and electrodes for investigating light-induced charge separation remains challenging. The discovery of a competing charge transfer pathway through the light-harvesting antenna defines new design requirements for electrode modification.

Photosystem 2 (PS2), nature's water-splitting catalyst, initiates photosynthesis by producing O2, protons and electrons in the presence of sunlight. Detailed understanding of the unsurpassed performance of PS2 for photocatalyzed water oxidation 1 serves as a blueprint for the design of artificial systems for light-to-chemical energy conversion 2 . Given that PS2 liberates electrons, electrochemistry is potentially a powerful tool for gaining fundamental insights into its photocatalytic properties 3 . However, PS2 has proven particularly challenging to interface with electrodes, and the origin of the generated photocurrents remains partially unexplained. Zhang et al. 4 now report the identification of the main bottleneck related to a competitive electron transfer pathway involving an unexpected player: the chlorophylls of the light-harvesting antenna proteins.


Abstrakt

The temperature dependence for the reduction of the oxidized primary electron donor P680 + by the redox active tyrosine YZ has been studied in oxygen-evolving photosystem II preparations from spinach. The observed temperature dependence is found to vary markedly with the S-state of the manganese cluster. In the higher oxidation states, S2 and S3, sub-microsecond P680 + reduction exhibits activation energies of about 260 meV. In contrast, there is only a small temperature dependence for the sub-microsecond reaction in the S0 and S1 states (an activation energy of approximately 50 meV). Slower microsecond components of P680 + reduction show an activation energy of about 250 meV which, within experimental error, is independent of the oxidation state of the Mn cluster. By combining these values with measurements of Δg for electron transfer, the reorganization energies for each component of P680 + reduction have been calculated. High activation and reorganization energies are found for sub-microsecond P680 + reduction in S2 and S3, demonstrating that these electron transfers are coupled to significant reorganization events which do not occur in the presence of the lower S-states. One interpretation of these results is that there is an increase in the net charge on the manganese cluster on the S1 to S2 transition which acts as a barrier to electron transfer in the higher S-states. This argues against the electroneutrality requirement for some models of the function of the manganese cluster and hence against a role for YZ as a hydrogen abstractor on all S-state transitions. An alternative or additional possibility is that there are proton (or other ion) motions in the sub-microsecond phases in S2 and S3 which contribute to the large reorganization energies observed, these motions being absent in the S0 and S1 states. Indeed charge accumulation may directly cause the increased reorganization energy.

Current address: Biochemistry Department, Bristol University, Bristol BS8 1TD, United Kingdom.

Current address: Biocomputation Group, Science and Technology Research Centre, University of Hertfordshire, College Lane, Hatfield, Hertfordshire, AL10 9AB, United Kingdom.

To whom correspondence should be addressed. Tel/Fax: (44) 020 7594 5806. E-mail: [email protected]


Access to Document

  • APA
  • Standard
  • Harvard
  • Vancouver
  • Autor
  • BIBTEX
  • RIS

In: Photosynthesis research , Vol. 107, No. 1, 01.2011, p. 59-69.

Research output : Contribution to journal › Review article › peer-review

T1 - The evolutionary pathway from anoxygenic to oxygenic photosynthesis examined by comparison of the properties of photosystem II and bacterial reaction centers

N1 - Funding Information: Acknowledgment The work described in this publication is supported by a grant from the NSF (MCB 0640002).

N2 - In photosynthetic organisms, such as purple bacteria, cyanobacteria, and plants, light is captured and converted into energy to create energy-rich compounds. The primary process of energy conversion involves the transfer of electrons from an excited donor molecule to a series of electron acceptors in pigment-protein complexes. Two of these complexes, the bacterial reaction center and photosystem II, are evolutionarily related and structurally similar. However, only photosystem II is capable of performing the unique reaction of water oxidation. An understanding of the evolutionary process that lead to the development of oxygenic photosynthesis can be found by comparison of these two complexes. In this review, we summarize how insight is being gained by examination of the differences in critical functional properties of these complexes and by experimental efforts to alter pigment-protein interactions of the bacterial reaction center in order to enable it to perform reactions, such as amino acid and metal oxidation, observable in photosystem II. P680 Primary electron donor of photosystem II Y Z Redox active tyrosine residue of photosystem II, secondary electron donor to P680 +

AB - In photosynthetic organisms, such as purple bacteria, cyanobacteria, and plants, light is captured and converted into energy to create energy-rich compounds. The primary process of energy conversion involves the transfer of electrons from an excited donor molecule to a series of electron acceptors in pigment-protein complexes. Two of these complexes, the bacterial reaction center and photosystem II, are evolutionarily related and structurally similar. However, only photosystem II is capable of performing the unique reaction of water oxidation. An understanding of the evolutionary process that lead to the development of oxygenic photosynthesis can be found by comparison of these two complexes. In this review, we summarize how insight is being gained by examination of the differences in critical functional properties of these complexes and by experimental efforts to alter pigment-protein interactions of the bacterial reaction center in order to enable it to perform reactions, such as amino acid and metal oxidation, observable in photosystem II. P680 Primary electron donor of photosystem II Y Z Redox active tyrosine residue of photosystem II, secondary electron donor to P680 +


Biology question-photolysis

(Originalpost von Kalabamboo)
That's correct but it's very basic. Indeed, light energy is absorbed by chlorophyll a and then used to regenerate ATP but that is through chemiosmosis.
Also, water is split through photolysis which is the use of light energy to break down water.
However, this does not bring any conclusion as to what this means "some photolysis with accessory pigments".

The mark scheme is messing with my head

Indeed, xanthophylls are able to utilise wavelengths of light that chlorophylls cannot.

Upon light absorption by these xanthophylls, they deliver their excitation energy to reaction centres, generating P680+

this is a very powerful oxidising agent, and is necessary for the oxidation of water through the oxygen-evolving complex of PSII

(Originalpost von faith 101)
Indeed, xanthophylls are able to utilise wavelengths of light that chlorophylls cannot.

Upon light absorption by these xanthophylls, they deliver their excitation energy to reaction centres, generating P680+

this is a very powerful oxidising agent, which catalyses the oxidation of water with its oxygen evolving complex

P680+ is simply oxidised P680. Xanthophylls deliver their excitation energy to P680. The special chlorophylls (AKA P680) electron reaches an excited state, and the electron is captured by the primary electron acceptor pheophytin, resulting in oxidised P680 (P680+)

My dissertation is on xanthophylls, so ask away if you need to

photosynthesis is very complicated

(Originalpost von faith 101)
Correct.

P680+ is simply oxidised P680. Xanthophylls deliver their excitation energy to P680. The special chlorophylls (AKA P680) electron reaches an excited state, and the electron is captured by the primary electron acceptor pheophytin, resulting in oxidised P680 (P680+)

Thanks a lotThis is starting to make sense

So even though chlorophyll a cannot absorb green light, the accessory pigments can. So the accessory pigments absorb the green light, an electron(or is it 2?) in each accessory pigment (that can absorb green light) gets excited and is returned to the pigment it was excited from and then these photosynthetic pigments transfer this light energy to chlorophyll a(I don't understand how the light energy is transferred from pigment to pigment though) which allows excitation of 2 electrons from chlorophyll a. The excitation and transfer of the 2 electrons to an electron carrier means chlorophyll a is oxidised. The oxidised version of chlorophyll a is a very powerful oxidising agent . (and then I don't get the part where you said "which catalyses the oxidation of water with its oxygen evolving complex")

(Originalpost von Kalabamboo)
Thanks a lotThis is starting to make sense

So even though chlorophyll a cannot absorb green light, the accessory pigments can. So the accessory pigments absorb the green light, an electron(or is it 2?) in each accessory pigment (that can absorb green light) gets excited and is returned to the pigment it was excited from and then these photosynthetic pigments transfer this light energy to chlorophyll a(I don't understand how the light energy is transferred from pigment to pigment though) which allows excitation of 2 electrons from chlorophyll a. The excitation and transfer of the 2 electrons to an electron carrier means chlorophyll a is oxidised. The oxidised version of chlorophyll a is a very powerful oxidising agent . (and then I don't get the part where you said "which catalyses the oxidation of water with its oxygen evolving complex")

Im not sure if you really need to know much more at this level. Personally, i wouldnt be so concerned if i were you.I wont go into much detail, but perhaps it'll give you an insight into undergraduate study

But since you asked, a single electron is excited in the accessory pigment. This excitation energy is transferred to nearby pigments by resonance energy transfer through dipole-dipole coupling.

P680 refers to a dimer of chlorophyll a, also referred to as the special pair. They behave as a single molecule, so a single electron is excited in the chlorophyll special pair at a time, not two. A pheophytin accepts the excited electron. This is called photoinduced charge separation (because now we have P680+ and pheo-)

P680+ is housed closely to an oxygen-evolving complex (OEC) , which is part of PSII. Through catalytic models, the OEC oxidises water and electrons are delivered back to P680+, which gets reduced back to P680, and is now able to take part in another cycle of photoinduced charge separation.


PSI-LHCI

PSI or plastocyanin/cytochrome C6 to ferredoxin oxidoreductase is the third enzyme in the pathway. In plants, plastocyanin is the exclusive donor side substrate of the enzyme, and reduced ferredoxin the exclusive product. Cyanobacterial PSI shows great flexibility in response to micronutrient availability, with the possibility of using an alternate donor, cytochrome C6, an alternate acceptor, flavodoxin, and even an alternate antenna system, CP43′ or IsiA (Zhang et al., 1992 La Roche et al., 1996 Bibby et al., 2001). The occurrence of a novel cytochrome in the Arabidopsis genome had led to the suggestion that the flexibility on the donor side extended also to vascular plants (Gupta et al., 2002), but the new Arabidopsis cytochrome has a homolog in Chlamydomonas (C_820065 Cyc4) that is distinct from the well-characterized genuine cytochrome C6 of Chlamydomonas (Merchant, 1998), which leaves plastocyanin as the only donor to PSI in vascular plants. The product of PSI, reduced ferredoxin, is a key reductant in the chloroplast: it reduces NADP + via ferredoxin-NADP + oxidoreductase for various reductive biosynthetic pathways and thioredoxin via ferredoxin-thioredoxin reductase for redox regulation, it can directly provide electrons for certain enzymes like acyl-ACP desaturase or Glu synthase, and as mentioned above, it can supply electrons to the cytochrome B6F complex in a cyclic electron flow pathway around PSI for the generation of a proton gradient and hence ATP synthesis (Buchanan and Balmer, 2005 Hase et al., 2005).

Details of PSI chemistry were revealed a few years ago with the publication of a high-resolution (2.5 Å) structure of the trimeric cyanobacterial enzyme (Jordan et al., 2001). The structure of the monomer showed 12 Psa subunits (named as gene products PsaA, PsaB, PsaC, etc.) and 127 cofactors, including 96 chlorophylls with orientation of the macrocycle assigned (and hence the Qja transition deduced), two phylloquinones, three Fe4S4 centers, 22 carotenoids, and four lipids. The positions of the lipids in the core and the role of one of them as a ligand to an antenna chlorophyll led to their inclusion in the list of cofactors rather than as nonspecifically bound lipid from the membrane or from the purification procedure. Like other reaction centers, the cofactors in the electron transfer chain are arranged in symmetrical pairs bound by a heterodimeric core made up of the homologous polypeptides PsaA and PsaB. FeSx is liganded between the heterodimeric core, and FeSEIN and FeSB are bound to PsaC on the stromal side of the membrane. Ferredoxin associates with PSI on the stromal side via interaction with PsaC, PsaD, and PsaE, and plastocyanin and cytochrome C6 associate with PSI on the lumen side via interaction with PsaA, PsaB, and PsaF. Most of the pigment molecules in PSI, 90 chlorophyll ein molecules and 22 carotenoids, function in the core antenna system. The chlorophyll ein are closely arranged in two layers on the stromal and lumenal sides to support fast transfer of excitation energy. The carotenoids are in van der Waals contact with chlorophyll ein head groups, which is consistent with a function either in light harvesting (energy transfer from excited carotenoid to chlorophyll) or in photoprotection (quenching of 3 Chl).

The PSI reaction is initiated by excitation of the primary donor, P700, via energy transfer from the core antenna (see Figure 1 ). The electron is transferred sequentially to the primary acceptor ChlA0 (a pair of unusually [Met S] coordinated chlorophylls in the electron transfer chain), then PhQA1 (one of two phylloquinones), and then FeSx, FeSEIN, and FeSB, from where it leaves PSI to reduce ferredoxin. In contrast with PSII (and every other known reaction center), the pair of chlorophylls that make up P700 are structurally distinct. One, coordinated to PsaB, is chlorophyll ein, and the other, coordinated to PsaA, is chlorophyll ein′ (the C13 2 epimer of chlorophyll ein Figure 4 ). Another difference is that the two symmetrical branches of the electron transfer chain are both active, albeit not equally so, and the underlying reasons are a subject of continued investigation (Guergova-Kuras et al., 2001).

Recently, Nelson and coworkers solved the structure of a PSI-LHCI supercomplex purified from pea (Ben-Shem et al., 2003). Although the resolution is not high (4.4 Å), it is adequate for presenting the organization of the accessory LHCI antenna around PSI and for indicating a structural basis for a monomer arrangement of chloroplast PSI versus a trimer arrangement in cyanobacteria. The structure also provides us with a first view of LHCI structure and how connections between accessory antennae and reaction centers are made. The authors use a structural comparison between the chloroplast and cyanobacterial enzymes to generate some provocative ideas concerning the evolution of PSI antenna interactions that are not inconsistent with its well-documented flexibility in responding to physiological status and environmental input (Ben-Shem et al., 2004). They present also a creative rationale for the heterodimeric pattern observed in the more evolved reaction centers.

Organization

Unlike cyanobacterial PSI, the chloroplast enzyme is a monomer ( Figure 6 ). The structure of the complex validates the overall model proposed on the basis of biochemical and reverse genetic analysis of subunit function and by image reconstruction of negatively stained PSI-LHCI particles viewed by electron microscopy (Scheller et al., 2001 Germano et al., 2002 Kargul et al., 2003). Four different Lhca subunits are arranged in a semicircle between the PsaG and PsaK subunits of PSI around the side of where PsaF and PsaJ are located. There is a large cleft between the LHCI complex and PSI. The four subunits are arranged as two dimers with even spacing between the dimers and between dimer subunits. The general fold of LHCI monomers is similar to that of LHCII monomers (discussed above), but the Lhca monomers are arranged in a head-to-tail fashion, which is different from the C3-symmetrical trimer of LHCII. Between the subunits are found additional linkerchlorophyll that are thought to connect pigments of different subunits.

Association of LHCI with PSI.

The complex is viewed along the membrane normal from the stromal side. The chlorophylls are shown as green planes with the central magnesium as a green sphere. Fe is shown as a red sphere and sulfur as a yellow sphere. The helices are shown as cylinders. The subunits of PSI are colored gray, with the exception that polypeptides novel to the plant PSI are colored pale red (top left of image) and PsaK is shown in blue and PsaF in yellow (see Scheller et al., 2001 for a review of PSI polypeptides). The Lhca polypeptides are colored pale magenta (bottom of image). PyMOL was used to generate the image from coordinates provided by Adam Ben-Shem and Nathan Nelson (Ben-Shem et al., 2003).

The resolution at 4.4 Å is not adequate to identify side chains, and the assignment of individual Lhca subunits is therefore based entirely on prior substantial biochemical analyses (supplement to Ben-Shem et al., 2003). For PSI, the helices of subunits in common with the cyanobacterial enzyme were assigned by analogy (Jordan et al., 2001). Of the four subunits (PsaG, PsaH, PsaN, and PsaO) that are present exclusively in plants, two (PsaG and PsaH) could be assigned based on known biochemical properties ( Figure 6 ). PsaG is related in sequence to PsaK and is thought to have evolved by gene duplication: the distinction between them was therefore made on the basis of the known different pigment binding properties of the two. PsaG was located to the side of the complex where LHCI makes a tighter connection with PSI through close protein–protein interaction, whereas PsaK was located on the other side where looser connection between Lhca3 and PSI is evident (discussed below).

Relative to the cyanobacterial enzyme, the PsaF subunit from chloroplasts has an N-terminal extension, which is known to be important for effective interactions with the substrate electron donor—plastocyanin or cytochrome C6 (Hippler et al., 1999). From the lumen side (not evident in the view shown in Figure 6 ), this N-terminal region is clearly visible as a helix-loop-helix motif that presents an interaction surface on that face of the molecule. One wonders whether this new interaction generates a constraint that restricts donor flexibility and, hence, evolutionary loss of cytochrome C6 in vascular plants.

Energy Transfer within and from the Green Belt

A major contribution of this recent structure comes from the analysis of LHCI, which provides a structural basis for interactions between Lhca proteins and between the LHCI belt and PSI. The Lhca monomers interact with each other through the N and C termini of the proteins and the extramembrane loops, as suggested from previous mutagenesis experiments, rather than through the transmembrane domains. The interpigment distances in LHCI (important for energy transfer) are still small because of the presence of linker chlorophylls at the interface of Lhca monomers within a dimer and also between dimers.

There is a gap of at least 20 Å between the LHCI belt and PSI, which means that their respective pigments are generally not very close to each other. Nevertheless, there are three regions where the pigments are closer—near PsaG, PsaK, and PsaF—owing to addition of new pigment binding sites during evolution ( Figure 6 ). These pigments, called gap chlorophylls, are on the periphery of the LHCI or PSI and occupy the cleft. Antisense experiments in Arabidopsis had correctly indicated the importance of the PsaG, PsaK, and PsaF subunits for physical and functional association of accessory antenna with PSI (Scheller et al., 2001). Ben-Shem et al. (2003) propose that the three regions might form the paths for energy migration from the accessory antenna to PSI and suggest that the existence of distinct energy migration routes opens up the possibility that energy supply into PSI can be easily modified in response to signal transduction from the environment or from internal metabolic state (Ben-Shem et al., 2003).

Conservation of Mechanism but Flexibility of Antenna Interactions

As noted already for the cytochrom B6F complex, the placements of the electron transfer cofactors in the chloroplast and cyanobacterial enzyme are absolutely conserved. Of the light-harvesting chlorophylls in the core antenna, 92 of the 96 are in the same position, reflecting an amazing degree of conservation, even though most of the chlorophylls do not transfer directly to P700. There are 10 new chlorophylls added to PSI that enable functional interactions (i.e., energy transfer) between LHCI and PSI, and the authors point out that this represents a minimal modification to the reaction center with a big payoff in the sense of increased photochemical activity at lower light intensity. Another important modification of the chloroplast enzyme is its occurrence as a monomer. The structure shows that the conversion from trimer to monomer is a consequence of the incorporation of PsaH, the subunit that is required for binding LHCII to PSI in State II (see discussion of LHCII). The presence of PsaH occludes contacts between monomers. The conversion from trimer to monomer therefore opened up the possibility for regulating energy distribution between PSII and PSI.

An interesting aspect of the green belt is that the interaction is asymmetric, being stronger on the side near PsaG (where an interaction between helices of PsaG with helix C of Lhca1 is evident) relative to the side near PsaK. This is exciting because it suggests a mechanism for how LHCI composition is modified in response to changing growth conditions. Specifically, subunits can be added sequentially onto the PsaG side or removed from the PsaK side depending on demand for light-harvesting capability, and this is facilitated by the relatively weak interactions between individual Lhca subunits. In Chlamydomonas, it was noted that PsaK is lost from PSI coincidently with loss of Lhca3 and dissociation of LHCI-PSI at the onset of Fe deficiency (Moseley et al., 2002). The rationale for this modification is that reduced light harvesting is thought to serve a photoprotective function in the situation where the iron-rich electron acceptors in PSI centers (FeSx, FeSEIN, and FeSB) may not be fully functional. Although a causal connection between the two events (loss of PsaK and reduced energy transfer from LHCI) was not established in that work, the model is consistent with the structural organization of PSI-LHCI (Ben-Shem et al., 2003).

Structural analysis of PSI underscores the flexibility of both the cyanobacterial and chloroplast enzyme with respect to antenna association. When one appreciates the position of PSI at the branch point between NADPH production (via linear electron flow from water to NADP + ) and ATP production (via cyclic electron flow), the layers of regulation seem self-evident. It is likely that the focus of ongoing research will be directed toward the discovery of subtle compositional and structural modifications that modify input of light into the enzyme. In this context, it is worth noting that from the perspective of regulation, the structures of the various complexes represent 𠇊” structure rather than “the” structure, and it is the fine tuning of metabolism that makes biology so interesting and the various photosynthetic organisms so ecologically successful.


Common agricultural and horticultural practices used to overcome the effect of these limiting factors

Agriculture

Growing crop plants in open fields, with no overhanging trees to block the light is so common that we see this as normal or natural in first world countries, but it is now seen as in opposition to biodiversity, especially when hedges are removed and field sizes are increased.

Clearing natural forests in tropical countries in order to maximise production of economically important species is often criticised: Large areas of Amazon rainforest have been destroyed in order to grow soybeans or create grassland prairies for cattle production. In south east Asia, especially Indonesia and Malaysia, much biodiverse rainforest has been cut down to permit Palm Oil production, with consequent habitat loss for many species including Orang-Utans and Sumatran tigers.

It is clear that much supermarket produce is grown in other parts of the world, which are generally sunnier and warmer. Production costs e.g. workers' pay may be lower, and the cost of transport must be economically viable, but the 'air miles' are another factor to be considered.

Horticulture

However much more control over all the limiting factors for photosynthesis is possible when crops are grown "under glass", i.e. in glasshouses (aka greenhouses).


Each factor adds to the rate of photosynthesis.
The main effect, noticeable in simple glasshouses, is increase in temperature.

In more high-tech horticultural enterprises, extra light may be provided by overhead electrical illumination, and this allows year-round production of tomatoes, cucumbers and peppers (see Thanet Earth).

Artificial illumination can also be used to extend the photoperiod, i.e the length of 'daylight time' within the 24-hour cycle, which may influence production of flowers, e.g. Poinsettia, and also crop plants which obviously flower before they produce fruit.


Modern LED systems can provide more light in the red and blue ends of the visible spectrum, which is effizienter in activating chlorophyll and increasing rate of photosynthesis.

This has even allowed plants to be grown in underground chambers where natural light does not enter.
This has opened up the possibility of growing salad vegetables for city restaurants in abandoned underground train stations, and growing cannabis in unexpected places like boarded-up domestic property, or nuclear bunkers.


Intensive producers heat their greenhouses by burning gas and they may release the gaseous products into the growing environment, raising the carbon dioxide concentration there. Similarly electrical generators powered by fossil fuels provide heat and carbon dioxide as well as electricity to power illumination and electrical equipment.
Elevated levels of carbon dioxide may cause drowsiness, headaches and other conditions in workers , and there is a workplace exposure limit of 5,000 ppm - 0.5% CO2 - (as 8-hour TWA - time-weighted average).

In addition, if temperatures rise too high, ventilators can be opened or large sunscreens may be rolled out to provide shade, thus optimising the temperature.

Interactive 3-D molecular graphic models on this site

(also accessible from the drop-down menu above)
The chlorophyll molecule - rotatable in 3 dimensions

Webreferenzen

Plastoquinone From Wikipedia, the free encyclopedia

Biology 2415 Lecture Notes Chapter 11: Phototrophic energy metabolism: Photosynthesis - quite comprehensive but lots of typos!

Proton Gradient Across the Thylakoid Membrane Drives ATP Synthesis Section 19.4A, Biochemistry. 5th edition Berg JM, Tymoczko JL, Stryer L.

Thanet Earth! - a virtual tour through a modern large-scale glasshouse

Growing underground: the hydroponic farm hidden 33 metres below London

Laboratory experiments

There are quite a lot of helpful web pages and YouTube videos which cover appropriate experiments at this level, with practical tips.

Science & Plants for Schools (SAPS) is an impressive resource bank, aimed at assisting both students and teachers!

Video demo from the above - Photosynthesis and respiration with the dreaded Cabomba pondweed


Schau das Video: Struktur und Funktion: Regeneration (August 2022).