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2: Proteinstruktur - Biologie

2: Proteinstruktur - Biologie


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Proteine ​​sind Polymere des bifunktionellen Monomers Aminosäuren. Die zwanzig üblichen natürlich vorkommenden Aminosäuren enthalten jeweils einen α-Kohlenstoff, eine α-Aminogruppe, eine α-Carbonsäuregruppe und eine α-Seitenkette oder -Seitengruppe. Diese Seitenketten (oder R-Gruppen) können je nach pH und pK . entweder unpolar, polar und ungeladen oder geladen seinein der ionisierbaren Gruppe. Zwei weitere Aminosäuren kommen gelegentlich in Proteinen vor. Eines ist Selenocystein, das in Archaea, Eubakterien und Tieren vorkommt, und erst kürzlich gefunden ist Pyrrolysin, das in Archaea vorkommt. Wir werden uns nur auf die 20 reichlich vorhandenen, natürlich vorkommenden Aminosäuren konzentrieren.


Proteine: Struktur und Klassifikation (mit Diagramm)

Proteine ​​sind organische stickstoffhaltige Verbindungen, in denen eine Vielzahl von Aminosäuren durch Peptidbindungen zu langen Polypeptidketten verbunden sind. Peptidbindung (-CONH-) wird gebildet, wenn die Aminogruppe (-NH2) einer Aminosäure kon­densiert mit der Carboxylgruppe (-COOH) einer anderen Aminosäure unter Eliminierung eines Wassermoleküls.

Das Ende der Polypeptidkette, an dem die -COOH-Gruppe der Aminosäure nicht an der Peptidbindung beteiligt ist, wird als C-terminales Ende bezeichnet. Das andere Ende der Polypeptidkette mit Aminosäure mit freiem -NH2 Gruppe wird als N-terminales Ende bezeichnet.

Obwohl es Hunderte von Aminosäuren in einer einzelnen Polypeptidkette geben kann, gibt es im Grunde nur etwa 20 verschiedene Arten von Aminosäuren, die Proteine ​​in Pflanzen bilden (es kann sich in der Polypeptidkette kontinuierlich oder in Intervallen wiederholen).

Wegen ihrer sehr großen Größe werden die Proteine ​​oft als riesige Moleküle oder Makromoleküle der Zellen bezeichnet. Ihr Molekulargewicht kann von einigen Tausend bis über einer Million (10 Lakhs) reichen.

Struktur der Proteine:

Die Struktur der Proteine ​​kann unter folgenden Überschriften untersucht werden:

(1) Primärstruktur der Proteine:

Die spezifische Sequenz bzw. Anordnung der Aminosäuren in der Polypeptidkette bildet die Primärstruktur der Proteine ​​(Abb. 9.25).

(2) Sekundärstruktur der Proteine ​​(oder a-Helix-Struktur):

Die Polypeptidkette des Proteinmoleküls wird durch Wasserstoffbrückenbindungen, die zwischen den Peptidbindungen hergestellt werden, in einer gewundenen oder helikalen Form gehalten. Die gewundene oder helikale Form der Polypeptidkette bildet die α-Helix oder Sekundärstruktur des Proteins (Abb. 9.26).

Wasserstoffbrückenbindungen sind zwar sehr schwach, aber wenn sie entlang des gesamten Rückgrats der Polypeptidkette in sehr großer Zahl vorhanden sind, verstärken sie sich gegenseitig, um die helikale Struktur zu stabilisieren.

In einem typischen helikalen Protein,

ich. Jede NH-Gruppe (einer Peptidbindung) ist mit einer C=O-Gruppe (einer anderen Peptidbindung) durch eine H-Bindung in einem Abstand äquivalent zu 3 Aminosäureresten verbunden.

ii. Eine α-Helix oder eine vollständige Windung einer Spirale enthält etwa 3,67 Aminosäurereste.

iii. Die Steigung der Helix beträgt 5,4 (der vertikale Abstand entlang der Achse von jedem Punkt auf der Helix zu einem entsprechenden Punkt direkt darüber wird als Steigung der Helix bezeichnet).

NS. Daher ist jede Aminosäure etwa 1,5 Å (5,4/3,6) vom nächsten Aminosäurerest entfernt.

Neben der a-Helix-Struktur kommen auch andere Arten von Sekundärstrukturen von Proteinen vor. Unter diesen sind β-Konformationen (P-Faltenblätter) am häufigsten, die in faserigen Proteinen, den sogenannten β-Keratinen, gefunden werden. In β-Faltblättern ist eine Reihe von Polypeptidketten (die keine Helices bilden) mit H-Brücken vernetzt, wobei die Orientierung von Aminosäure zu Carboxylterminal in der gleichen Richtung (parallel) oder invers (antiparallel) sein kann.

Linus Pauling und Robert Corey werden Pionierarbeit zur Peptidbindung und Organisation von Proteinen zugeschrieben. Sie sagten sogar die Existenz von Sekundärstrukturen von Proteinen voraus, viele Jahre bevor die erste vollständige Proteinstruktur aufgeklärt wurde.

(3) Tertiärstruktur der Proteine:

Die gewundene (α-Helix) Polypeptidkette wird auf verschiedene Weise weiter gefaltet. Diese für ein bestimmtes Protein sehr spezifische Faltung bildet seine Tertiärstruktur und wird durch seine Primärstruktur entschärft (Abb. 9.27).

(Die Tertiärstruktur der Proteine ​​ist für biologisch aktive Proteine, d. h. die Enzyme, essenziell. Sie werden unbrauchbar gemacht (oder entschärft), wenn ihre Tertiärstruktur verloren geht).

Die Tertiärstruktur des Proteins wird durch folgende Kräfte stabilisiert, die auch in Abb. 9.28 gezeigt wurden.

ich. H-Brücken (andere als die zwischen den Peptidbindungen hergestellten).

iii. Ionische Bindungen oder Salzbindungen.

NS. Sterische Effekte, d. h. die Wechselwirkung unpolarer Seitenketten, die durch die gegenseitige Abstoßung des Lösungsmittels verursacht wird.

(Alle Moleküle üben aufgrund der gegenseitigen Wechselwirkung ihrer Elektronen und Kerne eine wochenlange Anziehungskraft aufeinander aus. Es besteht eine elektrostatische Anziehung zwischen den Elektronen des einen Moleküls und den Kernen des anderen, während andererseits eine elektrostatische Abstoßung von Kerne und Elektronen des Moleküls durch die Kerne bzw. Elektronen des anderen Moleküls. Die resultierende Wochenanziehungskraft zwischen den beiden Molekülen wird als Van-der-Waals-Anziehung oder Van-der-Waals-Kraft bezeichnet. Die Energie dieser Kräfte beträgt etwa 1 k .cal/Mol).

(4) Quartärstruktur der Proteine:

Manchmal sind mehr als eine Polypeptidkette miteinander verbunden, um ein relativ stabileres Proteinsupermolekül zu bilden. Dies bildet die Quartärstruktur des Proteins.

Im Bluthämoglobin gibt es beispielsweise vier Polypeptidketten oder Untereinheiten, die das Protein bilden.

Die Quartärstruktur wird durch verschiedene Kräfte wie Disulfidbrücken, H-Brücken usw. zwischen den verschiedenen Polypeptidketten des Proteins aufrechterhalten.

Klassifizierung von Proteinen:

Auf der Grundlage der Natur der Hydrolyseprodukte durch Säuren oder proteolytische Enzyme werden die Proteine ​​in zwei Kategorien eingeteilt:

(A) Einfache Proteine:

Diese Proteine ​​ergeben bei der Hydrolyse nur Aminosäuren. Auf der Grundlage der Löslichkeitseigenschaften werden einfache Proteine ​​wie folgt klassifiziert:

Löslich in Wasser und Salzlösungen.

In Wasser schwer löslich, aber in Salzlösungen löslich.

Löslich in 70-80% Alkohol, aber unlöslich in Wasser und absolutem Alkohol.

In allen oben genannten Lösungsmitteln unlöslich, jedoch in Säure oder Alkali löslich.

5. Skleroproteine:

Unlöslich in wässrigen Lösungsmitteln (nur bei Tieren zu finden).

(B) Konjugatproteine:

Diese Proteine ​​ergeben bei der Hydrolyse Aminosäuren plus einige Nicht-Aminosäure-Teile, die als prothetische Gruppe bezeichnet werden.

Abhängig von der Art der mit ihnen verbundenen prothetischen Gruppe werden konjugierte Pro­teine ​​wie folgt klassifiziert:

1. Nukleoproteine ​​(oder Histone):

Diese sind mit Nukleinsäuren verbunden.

2. Glykoproteine:

Diese sind mit einigen Kohlenhydraten verbunden.

3. Chromoproteine:

Diese Proteine ​​sind mit einigen Farbstoffen verbunden, z. B. Chlorophyllen, Carotinoiden, Phycobillinen usw.

Diese sind mit einigen Lipid- oder Fettstoffen verbunden. (Sie werden hauptsächlich in Cy-to-Membranen gefunden).


REVIEW Artikel

  • Schlüssellabor für Zellphysiologie an der Medizinischen Universität Shanxi, Bildungsministerium, Schlüssellabor für Zellphysiologie der Provinz Shanxi und Abteilung für Physiologie der Medizinischen Universität Shanxi, Taiyuan, China

Die Pandemie des neuartigen schweren akuten respiratorischen Syndroms Coronavirus 2 (SARS-CoV-2) stellt in vielerlei Hinsicht eine große Bedrohung für die Welt dar. Wirksame therapeutische und präventive Ansätze, einschließlich Medikamente und Impfstoffe, sind noch nicht verfügbar, obwohl sie sich in der Entwicklung befinden. Umfassende Erkenntnisse über die Lebenslogik von SARS-CoV-2 und die Interaktion des Virus mit Wirten sind im Kampf gegen SARS-CoV-2 von grundlegender Bedeutung. In diesem Review haben wir die aktuellen Fortschritte in der SARS-CoV-2-Forschung kurz zusammengefasst, einschließlich der epidemischen Situation und der epidemiologischen Merkmale der verursachten Krankheit COVID-19. Wir diskutierten weiter die Biologie von SARS-CoV-2, einschließlich des Ursprungs, der Evolution und des Rezeptorerkennungsmechanismus von SARS-CoV-2. Und insbesondere haben wir die Proteinstrukturen von SARS-CoV-2 und die strukturbasierte Therapeutikaentwicklung einschließlich Antikörper, antivirale Verbindungen und Impfstoffe vorgestellt und die Grenzen und Perspektiven der SARS-CoV-2-Forschung aufgezeigt. Wir wünschen uns, dass die in dieser Überprüfung bereitgestellten Informationen für den weltweiten Kampf gegen die SARS-CoV-2-Infektion hilfreich sein können.


Die Beugung von Röntgenstrahlen durch Proteinkristalle kann die genaue Struktur eines Proteins aufdecken

Ausgehend von der Aminosäuresequenz eines Proteins lässt sich oft vorhersagen, welche sekundären Strukturelemente, wie membranüberspannende α-Helices, im Protein vorhanden sein werden. Es ist jedoch derzeit nicht möglich, aus seiner Aminosäuresequenz zuverlässig auf die dreidimensionale gefaltete Struktur eines Proteins zu schließen, es sei denn, seine Aminosäuresequenz ist der eines Proteins, dessen dreidimensionale Struktur bereits bekannt ist, sehr ähnlich. Die wichtigste Technik, die verwendet wurde, um die dreidimensionale Struktur von Molekülen, einschließlich Proteinen, mit atomarer Auflösung zu entdecken, ist die Röntgenkristallographie.

Röntgenstrahlen sind wie Licht eine Form elektromagnetischer Strahlung, haben jedoch eine viel kürzere Wellenlänge, typischerweise etwa 0,1 nm (der Durchmesser eines Wasserstoffatoms). Wenn ein schmaler paralleler Röntgenstrahl auf eine Probe eines reinen Proteins gerichtet wird, gehen die meisten Röntgenstrahlen gerade durch. Ein kleiner Teil wird jedoch von den Atomen in der Probe gestreut. Handelt es sich bei der Probe um einen wohlgeordneten Kristall, verstärken sich die gestreuten Wellen an bestimmten Stellen und erscheinen als Beugungsflecken, wenn die Röntgenstrahlen von einem geeigneten Detektor aufgenommen werden (Abbildung 8-45).

Abbildung 8-45

Röntgenkristallographie. (A) Ein schmaler paralleler Röntgenstrahl wird auf einen wohlgeordneten Kristall (B) gerichtet. Hier gezeigt ist ein Proteinkristall der Ribulose-Bisphosphat-Carboxylase, einem Enzym mit einer zentralen Rolle bei CO2 Fixierung während der Photosynthese. Einige der (mehr.)

Die Position und Intensität jedes Flecks im Röntgenbeugungsmuster enthält Informationen über die Lage der Atome im Kristall, die ihn verursacht haben. Die dreidimensionale Struktur eines großen Moleküls aus dem Beugungsmuster seines Kristalls abzuleiten ist eine komplexe Aufgabe und wurde für ein Proteinmolekül erst 1960 erreicht. Aber in den letzten Jahren wurde die Röntgenbeugungsanalyse zunehmend automatisiert und ist jetzt die langsamste Schritt dürfte die Erzeugung geeigneter Proteinkristalle sein. Dies erfordert große Mengen an sehr reinem Protein und erfordert oft jahrelanges Ausprobieren bei der Suche nach den richtigen Kristallisationsbedingungen. Es gibt noch viele Proteine, insbesondere Membranproteine, die bisher allen Versuchen, sie zu kristallisieren, widerstanden haben.

Die Analyse des resultierenden Beugungsmusters erzeugt eine komplexe dreidimensionale Elektronendichtekarte. Diese Karte zu interpretieren und ihre Konturen in eine dreidimensionale Struktur zu übersetzen, ist ein komplizierter Vorgang, der die Kenntnis der Aminosäuresequenz des Proteins erfordert. Weitgehend durch Versuch und Irrtum werden die Sequenz und die Elektronendichtekarte durch den Computer korreliert, um die bestmögliche Anpassung zu erhalten. Die Zuverlässigkeit des endgültigen Atommodells hängt von der Auflösung der ursprünglichen kristallographischen Daten ab: Eine Auflösung von 0,5 nm könnte eine niedrigaufgelöste Karte des Polypeptidrückgrats erzeugen, während eine Auflösung von 0,15 nm alle Nicht-Wasserstoffatome im Molekül erlaubt, zuverlässig positioniert werden.

Ein vollständiges Atommodell ist oft zu komplex, um es direkt beurteilen zu können, aber vereinfachte Versionen, die die wesentlichen Strukturmerkmale eines Proteins zeigen, können leicht daraus abgeleitet werden (siehe Tafel 3-2, S. 138�). Die dreidimensionalen Strukturen von etwa 10.000 verschiedenen Proteinen sind inzwischen durch Röntgenkristallographie oder NMR-Spektroskopie (siehe unten) bestimmt worden – genug, um Familien gemeinsamer Strukturen hervortreten zu lassen. Diese Strukturen oder Proteinfalten scheinen in der Evolution oft stärker konserviert zu sein als die Aminosäuresequenzen, die sie bilden (siehe Abbildung 3-15).

Röntgenkristallographische Techniken können auch zur Untersuchung makromolekularer Komplexe verwendet werden. In einem jüngsten Erfolg wurde die Methode verwendet, um die Struktur des Ribosoms aufzuklären, einer großen und komplexen zellulären Maschine, die aus mehreren RNAs und mehr als 50 Proteinen besteht (siehe Abbildung 6-64). Die Bestimmung erforderte die Verwendung eines Synchrotrons, einer Strahlungsquelle, die Röntgenstrahlen mit der Intensität erzeugt, die für die Analyse der Kristalle solch großer makromolekularer Komplexe erforderlich ist.


Proteinstabilität

  • Proteine ​​sind sehr empfindliche Moleküle. Der Begriff ‘nativer Zustand’ wird verwendet, um das Protein in seiner stabilsten natürlichen Konformation in situ zu beschreiben. Dieser native Zustand kann durch eine Reihe externer Stressfaktoren gestört werden, einschließlich Temperatur, pH, Wasserentfernung, Vorhandensein hydrophober Oberflächen, Vorhandensein von Metallionen und hoher Scherung.
  • Der Verlust einer Sekundär-, Tertiär- oder Quartärstruktur durch Stress wird als Denaturierung bezeichnet. Die Denaturierung führt zur Entfaltung des Proteins in eine zufällige oder falsch gefaltete Form.
  • Ein denaturiertes Protein kann ein ganz anderes Aktivitätsprofil aufweisen als das Protein in seiner nativen Form und verliert in der Regel seine biologische Funktion. Neben der Denaturierung können Proteine ​​unter bestimmten Stressbedingungen auch Aggregate bilden. Aggregate werden oft während des Herstellungsprozesses hergestellt und sind typischerweise unerwünscht, hauptsächlich aufgrund der Möglichkeit, dass sie bei Verabreichung nachteilige Immunreaktionen verursachen.

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2 Antworten 2

Mit welcher Genauigkeit können wir die tertiäre Proteinstruktur vorhersagen?

Das hängt vom Protein ab. Wenn die Primärsequenz eng mit der Sequenz eines Proteins übereinstimmt, dessen Struktur bereits aufgelöst ist, dann vorlagenbasierte Methoden zum Modellieren von 3D-Strukturen verwendet werden (auch bekannt als Homologiemodellierung). Diese Methoden neigen dazu, genau zu sein, wie durch den Template-Modeling-Score bewertet, obwohl eine Kristallstrukturbestätigung nur für eine Minderheit von Modellen verfügbar ist (1%, in diesem Papier von 2010).

Für Proteine ​​ohne strukturell aufgelöste Homologe, von Anfang an falten wird häufig verwendet, das auf der molekularmechanischen Bewertung der iterativen Peptidkettenfaltung beruht, um Strukturen zu finden, die die freie Gibbs-Energie minimieren. Beliebte Software für die molekularmechanische Modellierung von Proteinen sind CHARMM und AMBER. Von Anfang an Methoden sind rechenintensiv und schwieriger zu validieren.

"Warum kann eine Zelle nach uns bekannten physikalischen Gesetzen tausende Male genau die gleiche Proteinstruktur herstellen, aber wir müssen sie durch maschinelles Lernen erraten"? Warum ist es schwierig?

Es ist schwer, alle zellulären Faktoren zu kennen, die bei der Synthese eines bestimmten Proteins vorhanden sind und wie diese Faktoren die Faltung des Proteins beeinflussen. Wie hoch ist die Temperatur und der pH-Wert in der Nähe des Ribosoms? Sind Chaperonproteine ​​beteiligt? Ist die Struktur mit der niedrigsten Energie die wahre Struktur oder fällt die native Struktur in ein lokales, stabiles Minimum mit einem durch die Evolution ausgewählten funktionalen Potenzial? Eine gute Diskussion zu diesem letzten Punkt findet sich auf Quora.


Proteinstrukturanalyse

Die Komplexität der Proteinstruktur macht die Aufklärung einer vollständigen Proteinstruktur selbst mit modernsten Analysegeräten extrem schwierig. Ein Aminosäureanalysator kann verwendet werden, um zu bestimmen, welche Aminosäuren vorhanden sind und deren Molverhältnisse. Die Sequenz des Proteins kann dann mittels Peptid-Mapping und dem Einsatz von Edman-Abbau oder Massenspektroskopie analysiert werden. Dieser Prozess ist für Peptide und kleine Proteine ​​Routine, wird jedoch für große multimere Proteine ​​komplexer.

Die Peptidkartierung beinhaltet im Allgemeinen die Behandlung des Proteins mit verschiedenen Proteaseenzymen, um die Sequenz an spezifischen Spaltungsstellen in kleinere Peptide zu zerschneiden. Zwei häufig verwendete Enzyme sind Trypsin und Chymotrypsin. Die Massenspektroskopie ist zu einem unschätzbaren Werkzeug für die Analyse von enzymverdauten Proteinen mittels Peptid-Fingerprinting-Methoden und Datenbanksuche geworden. Der Edman-Abbau beinhaltet die Spaltung, Trennung und Identifizierung einer Aminosäure nach der anderen von einem kurzen Peptid, beginnend am N-Terminus.

Eine Methode zur Charakterisierung der Sekundärstruktur eines Proteins ist die Circulardichroismus-Spektroskopie (CD). Die verschiedenen Sekundärstrukturtypen, α-Helix, ß-Faltblatt und Random Coil, weisen alle charakteristische Circulardichroismus-Spektren im fernen UV-Bereich des Spektrums (190-250 nm) auf. Diese Spektren können verwendet werden, um den Anteil des gesamten Proteins, das aus jedem Strukturtyp besteht, zu approximieren.

Eine vollständigere, hochauflösende Analyse der dreidimensionalen Struktur eines Proteins wird unter Verwendung von Röntgenkristallographie oder kernmagnetischer Resonanz (NMR)-Analyse durchgeführt. Um die dreidimensionale Struktur eines Proteins durch Röntgenbeugung zu bestimmen, wird ein großer, wohlgeordneter Einkristall benötigt. Röntgenbeugung ermöglicht die Messung der kurzen Abstände zwischen Atomen und liefert eine dreidimensionale Elektronendichtekarte, die verwendet werden kann, um ein Modell der Proteinstruktur zu erstellen.

Die Verwendung von NMR zur Bestimmung der dreidimensionalen Struktur eines Proteins hat einige Vorteile gegenüber der Röntgenbeugung dahingehend, dass sie in Lösung durchgeführt werden kann und somit das Protein frei von den Beschränkungen des Kristallgitters ist. Die allgemein verwendeten zweidimensionalen NMR-Techniken sind NOESY, das die Abstände zwischen Atomen durch den Raum misst, und COESY, das Abstände durch Bindungen misst.


Aminosäuren haben unterschiedliche R-Gruppen. Einige dieser R-Gruppen sind hydrophil, was die Aminosäure polar macht, während andere hydrophob sind, was die Aminosäure unpolar macht. Die Verteilung der polaren und unpolaren Aminosäuren in einem Protein beeinflusst die Funktion und Lage des Proteins im Körper. Unpolare Aminosäuren befinden sich im Zentrum wasserlöslicher Proteine, während sich die polaren Aminosäuren an der Oberfläche befinden.

Beispiele dafür, wie sich die Verteilung von unpolaren und polaren Aminosäuren auf die Proteinfunktion und -position auswirkt:

Kontrolle der Position von Proteinen in Membranen: Die unpolaren Aminosäuren bewirken, dass Proteine ​​in Membranen eingebettet werden, während polare Aminosäuren bewirken, dass Teile der Proteine ​​aus der Membran herausragen.

Hydrophile Kanäle durch Membranen schaffen: Polare Aminosäuren befinden sich in Membranproteinen und bilden einen Kanal, durch den hydrophile Moleküle passieren können.

Spezifität des aktiven Zentrums in Enzymen: Wenn die Aminosäuren im aktiven Zentrum eines Enzyms unpolar sind, macht dies dieses aktive Zentrum spezifisch für eine unpolare Substanz. Wenn das aktive Zentrum andererseits aus polaren Aminosäuren besteht, ist das aktive Zentrum spezifisch für eine polare Substanz.


Proteinstrukturen und Krankheiten

Einige Unterschiede der Aminosäuresequenzen von Proteinen stehen in direktem Zusammenhang mit der Krankheit. Ein gut definiertes Beispiel ist die Sichelzellenanämie. Ein einziger Unterschied an Position Nummer 6 in der Aminosäuresequenz der β-Kette des Hämoglobins (eine Valin-Aminosäure wird bei der Sichelzellanämie anstelle von Glutaminsäure gefunden) führt zu einer Aggregation der Hämoglobinmoleküle mit entsprechender Verlängerung (die Sichelform) und die Zerbrechlichkeit der roten Blutkörperchen. Die Krankheit Mukoviszidose wurde nun als Mutation in einem bestimmten Gen definiert, das für ein Zellmembranprotein kodiert, das Chloridionen aus der Zelle pumpt. Dieses Protein bei Mukoviszidose ist in dieser Funktion defekt, da die Aminosäuresequenz von der normalen abweicht.


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