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Winter_2021_Bis2A_Facciotti_Reading_15 - Biologie

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Lernziele im Zusammenhang mit Winter_2021_Bis2A_Facciotti_Reading_15

  • Beschreiben Sie den molekularen Aufbau der Komponenten typischer Elektronentransportketten. Woraus bestehen sie und wie sollen sie sich verhalten und mit den Molekülen interagieren, denen sie begegnen?
  • Definieren Sie den Begriff „terminaler Elektronenakzeptor“ und erstellen Sie eine Liste mit mindestens drei Kriterien, die auf die meisten „guten“ terminalen Elektronenakzeptoren zutreffen.
  • Erklären Sie das thermodynamische Prinzip, das der sequentiellen Anordnung von Elektronenträgern in einer funktionellen Elektronentransportkette zugrunde liegt.
  • Mit einer Reihe von Elektronenträgern und ihren zugehörigen Reduktionspotentialen in der Lage sein, einen vermeintlich funktionellen ETC von Grund auf neu zu erzeugen.
  • Erklärenim Detailwie eine Elektronentransportkette nutzbare „Zellenergie“ gewinnen kann, indem sie eine Reihe von sequentiellen exergonischen Redoxtransfers durch Kopplung mit endergonischer Arbeit koppelt (typischerweise der aktive Transport von Protonen durch die Membran von niedriger zu hoher Konzentration).
  • Begründen Sie den aus der ETC-Aktivität abgeleiteten Protonengradienten als kritische Komponente des Energietransfers.
  • Erstellen Sie eine Energiegeschichte, die das enzymkatalysierte aktive „Pumpen“ von Protonen durch die Membran beschreibt (denken Sie daran, sowohl Massen- als auch Energieübertragungen zu verfolgen).
  • Vergleichen und kontrastieren Sie die Rollen von Protonen und Elektronen im ETC.
  • Erstellen Sie ein konzeptionelles Diagramm, das verschiedene Modi der ATP-Synthese mit verschiedenen Verwendungen von ATP in der Zelle verbindet, das die Konzepte eines „ATP-Pools“ und die Rolle von ATP als kurzfristiger Energieträger hervorhebt.
  • Vergleichen und kontrastieren Sie die drei Formen der ATP-Produktion - Phosphorylierung auf Substratebene, oxidative Phosphorylierung und Photophosphorylierung.
  • Erstellen Sie eine Concept Map, die alle folgenden Kursthemen explizit mit dem Konzept der Redoxchemie verknüpft: Enzyme, Thermodynamik, gekoppelte Reaktionen, Proteinchemie und Elektronentransport.

Einführung in die Atmung und Elektronentransport Ketten

Allgemeine Übersicht und zu beachtende Punkte

In den nächsten Modulen lernen wir den Prozess der Atmung und die Rolle, die Elektronentransportketten dabei spielen, kennen. Eine Definition des Wortes "Atmung", die den meisten Menschen bekannt ist, ist "der Akt des Atmens". Wann wir atmen, bringen wir Luft, einschließlich molekularen Sauerstoffs, von außerhalb des Körpers in unsere Lunge. Der Sauerstoff wird dann reduziert und Abfallprodukte, einschließlich des reduzierten Sauerstoffs in Form von Wasser,sind ausatmened. Allgemeiner ausgedrückt gelangt ein Teil der Reaktanten in den Organismus und wird dann reduziert und verlässt den Körper als Abfallprodukt.

Diese generische Idee, kurz gesagt, kannangewendet werdenquer durch die Biologie. Beachten Sie, dass Sauerstoff nicht immer die Verbindung sein muss, diewird gebrachteingespeist, reduziert und als Abfall deponiert. Die Verbindungen, auf die die Elektronen "abgeworfen" werdensind bekanntwie "terminale Elektronenakzeptoren." Die Moleküle, aus denen die Elektronen stammen, variieren je nach Biologie (bisher haben wir nur eine Quelle betrachtet - das reduzierte kohlenstoffbasierte Molekül Glukose).
Zwischen der ursprünglichen Elektronenquelle und dem terminalen Elektronenakzeptor gibt es eine Reihe biochemischer Reaktionen, die mindestens eine Redoxreaktion beinhalten. Diese Redoxreaktionen gewinnen Energie für die Zelle, indem sie eine exergonische Redoxreaktion an eine energieerfordernde Reaktion in der Zelle koppeln. Bei der Atmung ein spezieller Satz von Enzymentrageneine verbundene Reihe von Redoxreaktionen aus, die letztendlich Elektronen auf den terminalen Elektronenakzeptor übertragen.

Diese "Ketten" von Redoxenzymen und Elektronenüberträgernwerden genanntElektronentransportketten (ETC). In aerob atmenden eukaryontischen Zellender ETC ist zusammengesetztaus vier großen Multiproteinkomplexen, die in die innere Mitochondrienmembran eingebettet sind, und zwei kleinen diffusionsfähigen Elektronenträgern, die Elektronen zwischen ihnen transportieren. Elektronen gehen von Enzym zu Enzym durch eine Reihe von Redoxreaktionen. Diese Reaktionen koppeln exergonische Redoxreaktionen an den endergonischen Transport von Wasserstoffionen durch die innere Mitochondrienmembran. Dieser Prozess trägt zur Bildung eines transmembranen elektrochemischen Gradienten bei. Die Elektronen, die den ETC passieren, verlieren allmählich potentielle Energie, bis der ETC sie auf dem terminalen Elektronenakzeptor ablagert. Die Zelle entsorgt typischerweise das reduzierte terminale Elektron als Abfall. Wenn Sauerstoff als letzter Elektronenakzeptor fungiert, beträgt die freie Energiedifferenz dieses mehrstufigen Redoxprozesses ~ -60 kcal/molwenn NADH Elektronen spendet oder ~ -45 kcal/molwenn FADH2 spendet.

Hinweis: Sauerstoff ist nicht der einzige terminale Elektronenakzeptor inNatur

Denken Sie daran, dass wir Sauerstoff nur als Beispiel für eines von vielen verwendenmöglichterminale Elektronenakzeptoren, diegefunden werdenin der Natur. Die mit der Atmung in anaeroben Organismen verbundenen Unterschiede der freien Energie sind unterschiedlich.

In früheren Modulen haben wir das allgemeine Konzept von Redoxreaktionen in der Biologie diskutiert und den Elektronenturm vorgestellt, ein Werkzeug, das Ihnen hilft, die Redoxchemie zu verstehen und die Richtung und Größe potenzieller Energieunterschiede für verschiedene Redoxpaare abzuschätzen. In späteren Modulen Phosphorylierung und Fermentation auf Substratebenewurden diskutiert, und wir sahen, dass Enzyme exergonische Redoxreaktionen direkt an die endergonische Synthese von ATP koppeln können.

Wir gehen davon aus, dass diese Prozesse eine der ältesten Formen der Energiegewinnung sind, die von Zellen genutzt werden. In diesem Abschnitt diskutieren wir den nächsten evolutionären Fortschritt im zellulären Energiestoffwechsel, die oxidative Phosphorylierung. Erinnern Sie sich vor allem daran, dass die oxidative Phosphorylierung nicht bedeuten die Verwendung von Sauerstoff. Der Begriff oxidative Phosphorylierungwird genutztweil dieser Prozess der ATP-Synthese auf Redoxreaktionen beruht, um eine elektrochemische Transmembranpotential die Zelle kann dannverwendendie Arbeit der ATP-Synthese zu tun.


Ein kurzer Überblick über die für Elektronentransportketten relevanten Prinzipien

Ein ETC beginnt mit der Zugabe von Elektronen, gespendet von NADH, FADH2 oder andere reduzierte Verbindungen. Diese Elektronen bewegen sich durch eine Reihe von Elektronentransportern, Enzymen, diesind eingebettetin einer Membran oder anderen Trägern, die Redoxreaktionen durchlaufen. Die bei diesen exergonischen Redoxreaktionen übertragene freie Energieist oft gekoppeltauf die endergonische Bewegung von Protonen durch eine Membran. Da die Membran eine wirksame Barriere für geladene Spezies darstellt, führt dieses Pumpen zu einer ungleichen Ansammlung von Protonen auf beiden Seiten der Membran. Dies "polarisiert" oder "lädt" die Membran mit einer positiven Nettoladung (Protonen) auf einer Seite der Membran und einer negativen Ladung auf der anderen Seite der Membran. Durch die Ladungstrennung entsteht ein elektrisches Potenzial. Darüber hinaus verursacht die Ansammlung von Protonen auch einen pH-Gradienten, der als a . bekannt ist chemisch Potenzialüber die Membran. Zusammen diese beiden Gradienten (elektrisch und chemisch)werden genanntein elektrochemischer Gradient.

Rückblick: Der Elektronenturm

Da die Redoxchemie so zentral für dieThemaWir beginnen mit einem kurzen Überblick über die Tabelle des Reduktionspotentials - manchmal auch "Redoxturm" oder "Elektronenturm" genannt. Sie können hören, dass Ihre Kursleiter diese Begriffe synonym verwenden. Wie wir in den vorherigen Modulen besprochen haben, können alle Arten von Verbindungen an biologischen Redoxreaktionen teilnehmen. All diese Informationen verstehen und das Potenzial rot einstufenOchsePaare können verwirrend sein. Wir haben ein Werkzeug entwickelt, um Redox-Halbreaktionen basierend auf ihren Reduktionspotentialen oder E . zu bewerten0' Werte. Ob eine bestimmte Verbindung als Elektronendonor (Reduktionsmittel) oder Elektronenakzeptor (Oxidationsmittel) fungieren kann, hängt davon ab, mit welcher anderen Verbindung sie interagiert. Der Redoxturm ordnet eine Vielzahl üblicher Verbindungen (ihre Halbreaktionen) von den meisten negativen E0', Verbindungen, die leicht Elektronen loswerden, zum positivsten E0', Verbindungen am ehesten Elektronen aufnehmen. Der Turm organisiert diese Halbreaktionen basierend auf der Fähigkeit von Elektronen, Elektronen aufzunehmen. Außerdem wird in vielen Redoxtürmen jede Halbreaktionist geschriebenvereinbarungsgemäß mit der oxidierten Form links, gefolgt von der reduzierten Form rechts davon. Die beiden Formen könnenentweder getrennt seindurch einen Schrägstrich schreiben wir zum Beispiel die Halbreaktion für die Reduktion von NAD+ zu NADH: NAD+/NADH + 2e-, oder durch separate Spalten. Unten zeigen wir einen Elektronenturm.

Abbildung 1. Ein gemeinsamer biologischer „Redoxturm“

Notiz

Verwenden Sie den obigen Redoxturm als Referenz, um sich über das Reduktionspotential der verschiedenen Verbindungen im ETC zu orientieren. Redoxreaktionen können seinentwederexergonisch oder endergonisch, abhängig von den relativen Redoxpotentialen des Donors und des Akzeptors. Denken Sie auch daran, es gibtviele verschiedeneMöglichkeiten, dies konzeptionell zu betrachten;DiesArt derRedox Tower ist nur eine Möglichkeit.

Notiz: Sprachverknüpfungen werden wieder angezeigt

Indie RedoxtabelleObeneinige Einträge scheinen zu seingeschrieben seinauf unkonventionelle Weise. ZumBeispielCytochrom cOchse/Rot. Es scheint nursei ein Formular aufgeführt. Wieso den? Dies ist ein weiteres Beispiel für Sprachkürzel (wahrscheinlich weil jemand zu faul war, Cytochrom zweimal zu schreiben), die verwirren können - insbesondere für Studenten. Wir könnten die obige Notation als Cytochrome umschreibenCOchse/CytochromCrot um zu zeigen, dass das CytochromCProtein kann entweder in oxidiertem Zustand vorliegen Cytochrom cOchse oder reduzierter Zustand CytochromCrot.

Redox Tower-Video ansehen

Für ein kurzes Video zur Verwendung des Redox-Turms in RotOchseProblemeKlicke hier. Dieses Video wurde von Dr.Easlonfür Bis2A-Studenten.

Verwendung des Redoxturms: Ein Werkzeug zum Verständnis von Elektronentransportketten

Konventionell schreiben wir die Turmhalbreaktionen mit der oxidierten Form der Verbindung links und der reduzierten Form rechts. Beachten Sie, dass Verbindungen wie Glucose und Wasserstoffgas ausgezeichnete Elektronendonatoren sind und sehr niedrige Reduktionspotentiale E . haben0'. Verbindungen wie Sauerstoff und Nitrit, deren Halbreaktionen relativ hohe positive Reduktionspotentiale (E0') lassen uns gute Elektronenakzeptoren am anderen Ende der Tabelle finden.

Beispiel: Menachinon

Schauen wir uns Menachinon anOchse/Rot. Diese Verbindung sitzt in der Mitte des Redoxturms mit einer Halbreaktion E0' Wert von -0,074 eV. MenachinonOchse kann spontan (ΔG<0) Elektronen aus reduzierten Formen von Verbindungen mit niedrigerer Halbreaktion E . aufnehmen0'. Solche Übertragungen bilden Menachinonrot und die oxidierte Form des ursprünglichen Elektronendonors. In der obigen Tabelle sind Beispiele für Verbindungen, die als Elektronendonatoren für Menachinon wirken könnten, FADH2, ein E0' Wert von -0,22 oder NADH, mit einem E0' Wert von -0,32 eV. Denken Sie daran, dass sich die reduzierten Formen auf der rechten Seite des Redoxpaares befinden.

Sobald Menachinon reduziert wurde, kann es nun spontan (ΔG<0) Elektronen an jede Verbindung mit einer höheren Halbreaktion E . abgeben0' Wert. Elektronenakzeptoren umfassen Cytochrom bOchse mit einem E0' Wert von 0,035 eV; oder UbichinonOchse mit einem E0' von 0,11 eV. Denken Sie daran, dass die oxidierten Formen auf der linken Seite der Halbreaktion liegen.

Elektronentransportketten

Ein Elektronentransportkette, oder ETC,ist zusammengesetzteiner Gruppe von Proteinkomplexen in und um eine Membran, die dazu beitragen, eine Reihe von exergonischen/spontanen Rot/Ochsen-Reaktionen energetisch mit dem endergonischen Pumpen von Protonen durch die Membran zu koppeln, um einen elektrochemischen Gradienten zu erzeugen. Dieser elektrochemische Gradient erzeugt ein freies Energiepotential, das wir a . nennen Protonenbewegungskraft deren energisch“bergab"exergonischer Fluss kann spätergekoppelt seinzu einer Vielzahl von zellulären Prozessen.

ETC-Übersicht

Schritt 1: Elektronen treten von einem Elektronendonor wie NADH oder FADH . in den ETC ein2, welchersind generiertwährend einer Vielzahl von katabolen Reaktionen, einschließlich der mit der Glukoseoxidation verbundenen. Je nach Anzahl und Art der von einem Organismus verwendeten Elektronenträger des ETC können Elektronen an verschiedenen Stellen der Elektronentransportkette eintreten. Der Eintritt von Elektronen an einem bestimmten "Punkt" im ETC hängt von den jeweiligen Reduktionspotentialen der Elektronendonatoren und -akzeptoren ab.


Schritt 2: Nach der ersten Red/Ox-Reaktion wird der anfängliche Elektronendonator oxidiert und der Elektronenakzeptor reduziert. Der Unterschied in Rot/OchsePotential zwischen Elektronenakzeptor und Donorist verwandtzu ΔG durch die Beziehung ΔG = -nFΔE, won= Anzahl der übertragenen Elektronen und F = Faradaysche Konstante. Je größer ein positives ΔE ist, desto exergonischer ist die Red/Ox-Reaktion.


Schritt 3:Wenn genügend Energie übertragen wirdwährend einer exergonischen roten/OchseSchritt kann der Elektronenträger diese negative Änderung der freien Energie an den endergonischen Prozess des Transports eines Protons von einer Seite der Membran zur anderen koppeln.


Schritt 4: Nach normalerweise mehreren Red/Ox-Transfers,das Elektron wird abgegebenzu einem Molekül, das als terminaler Elektronenakzeptor bekannt ist. Beim Menschen ist der terminale Elektronenakzeptor Sauerstoff. Es gibt jedoch viele, viele, viele anderemöglichElektronenakzeptoren in der Natur; siehe unten.

Hinweis: NADH UND FADH2 SIND NICHT DIE EINZIGEN ELEKTRONENSPENDER

Elektronen, die in den ETC eintreten, müssen nicht von NADH oder FADH . kommen2. Viele andere Verbindungen können als Elektronendonatoren dienen; die einzigen Voraussetzungen sind (1), dass es ein Enzym gibt, das den Elektronendonor oxidieren und dann eine andere Verbindung reduzieren kann, und (2) dass das ∆E0' positiv ist (z. B. ΔG<0). Selbst eine kleine Menge an kostenlosen Energietransfers kann sich summieren. Zum Beispiel gibt es Bakterien, die H . verwenden2 als Elektronendonator. Dies ist nicht schwer zu glauben, da die Halbreaktion 2H+ + 2e-/H2 hat ein Reduktionspotential (E0') von -0,42 V. Wenn diese Elektronenwerden schließlich geliefertzu Sauerstoff, dann ist das ΔE0' der Reaktion beträgt 1,24 V, was einem großen negativen ΔG (-ΔG) entspricht. Alternativ gibt es einige Bakterien, die Eisen, Fe . oxidieren können2+ bei pH 7 bis Fe3+ mit Reduktionspotential (E0') von + 0,2 V. Diese Bakterien verwenden Sauerstoff als terminalen Elektronenakzeptor, und in diesem Fall das ΔE0' der Reaktion beträgt ungefähr 0,62 V. Dies erzeugt immer noch ein -ΔG. Unterm Strich kann je nach Elektronendonor und -akzeptor, den der Organismus verwendet, wenig oder viel Energieübertragen werdenund von der Zelle pro an die Elektronentransportkette abgegebenen Elektronen verwendet.

Was sind die Komplexe der ETC?

ETCs umfassen eine Reihe (mindestens eines) von membranassoziierten Red/Ox-Proteinen oder (einige sind integrale) Proteinkomplexe (Komplex =mehr alsein Protein, das in einer Quartärstruktur angeordnet ist), die Elektronen von einer Donorquelle, wie beispielsweise NADH, zu einem endgültigen terminalen Elektronenakzeptor, wie beispielsweise Sauerstoff, bewegen. Dieses spezifische Donor/terminale Akzeptor-Paar ist das primäre, das in menschlichen Mitochondrien verwendet wird. Jeder Elektronentransfer im ETC erfordert ein reduziertes Substrat als Elektronendonor und ein oxidiertes Substrat als Elektronenakzeptor. In den meisten Fällen ist der Elektronenakzeptor ein Mitglied des Enzymkomplexes selbst. Sobald der Komplexist reduziert, kann der Komplex als Elektronendonor für die nächste Reaktion dienen.

Wie übertragen ETC-Komplexe Elektronen?

Wie vorab erwähnt,der ETC ist zusammengesetzteiner Reihe von Proteinkomplexen, die eine Reihe verbundener Red/Ox-Reaktionen durchlaufen. Diese Komplexe sind in der Tat Multiprotein-Enzymkomplexe, die als bezeichnet werden Oxidoreduktasen odereinfach,reduktasen. Die einzige Ausnahme von dieser Namenskonvention ist der terminale Komplex bei der aeroben Atmung, der molekularen Sauerstoff als terminalen Elektronenakzeptor verwendet. Dieser Enzymkomplexwird verwiesenals ein Oxidase. Red/Ox-Reaktionen in diesen Komplexenwerden normalerweise getragenheraus durch eine Nicht-Protein-Einheit namens a prothetische Gruppe.Die Prothesengruppen sind direkt beteiligtin den Rot/Ochsen-Reaktionen istkatalysiertdurch ihre assoziierten Oxidoreduktasen.Im Allgemeinen sind dieseprothetische Gruppen können in zwei allgemeine Typen unterteilt werden: solche, die sowohl Elektronen als auch Protonen tragen, und solche, die nur Elektronen tragen.

Notiz

Diese Verwendung von Prothesengruppen durch Mitglieder von ETC gilt füralle derElektronenüberträgermit Ausnahme vonChinone, die eine Klasse von Lipiden sinddie direkt durch die . reduziert oder oxidiert werden könnenOxidoreduktasen. Sowohl das Chinon(rot) und das Chinon(Ochse) Formen dieser Lipide sind in der Membran löslich und können sich von Komplex zu Komplex zu Shuttle-Elektronen bewegen.

Die Elektronen- und Protonenträger

  • Flavoproteine ​​(Fp), enthalten diese Proteine ​​eine organische prothetische Gruppe namens a Flavin, die die eigentliche Einheit ist, die die Oxidations-/Reduktionsreaktion durchläuft. FADH2 ist ein Beispiel fürein Fp.
  • Chinone sind eine Familie von Lipiden, was bedeutet, dass sie in der Membran löslich sind.
  • Das merken wir auchwir betrachten NADH und NADPHElektron (2e-) und Proton (2 H+) Träger.

Elektronenträger

  • Cytochrome sind Proteine, die eine prothetische Hämgruppe enthalten. Das Häm kann ein einzelnes Elektron tragen.
  • Eisen-Schwefel-Proteine enthalten einen Nicht-Häm-Eisen-Schwefel-Cluster, der ein Elektron tragen kann. Wir kürzen die Prothesengruppe oft als Fe-S

Aerobe versus anaerobe Atmung

Wir Menschen nutzen Sauerstoff als terminaler Elektronenakzeptor für die ETCs in unseren Zellen. Dies gilt auch für viele der Organismen, mit denen wir absichtlich und häufig interagieren (z. B. unsere Klassenkameraden, Haustiere, Futtertiere usw.). Wir atmen Sauerstoff ein; Unsere Zellen nehmen es auf und transportieren es in die Mitochondrien, wo es zum endgültigen Empfänger von Elektronen aus unseren Elektronentransportketten wird. Wir nennen den Prozess, bei dem Sauerstoffistder terminale Elektronenakzeptor aerobe Atmung.

Obwohl wir Sauerstoff als terminalen Elektronenakzeptor für unsere Atmungsketten verwenden können, ist dies nicht die einzige Atmungsart auf dem Planeten. Die allgemeineren Atmungsprozesse entwickelten sich, als Sauerstoff kein Hauptbestandteil der Atmosphäre war. Infolgedessen können viele Organismen eine Vielzahl von Verbindungen verwenden, einschließlich Nitrat (NO3-), Nitrit (NO2-), sogar Eisen (Fe3+) als terminale Elektronenakzeptoren. Wenn Sauerstoff ist NICHT den terminalen Elektronenakzeptor bezeichnen wir den Prozess als anaerobe Atmung. Daher benötigt die Atmung oder die oxidative Phosphorylierung überhaupt keinen Sauerstoff; Es erfordert eine Verbindung mit einem ausreichend hohen Reduktionspotential, um als terminaler Elektronenakzeptor zu wirken, der Elektronen von einem Komplex innerhalb des ETC aufnimmt.

Die Fähigkeit einiger Organismen, ihren terminalen Elektronenakzeptor zu variieren, bietet metabolische Flexibilität und kann ein besseres Überleben gewährleisten, wenn ein bestimmter terminaler Akzeptor in begrenztem Umfang vorhanden ist. Denken Sie darüber nach: Ohne Sauerstoff sterben wir; aber andere Organismen können einen anderen terminalen Elektronenakzeptor verwenden, wenn sich die Bedingungen ändern, um zu überleben.


Mögliche NB-Diskussion Punkt

Die Natur hat herausgefunden, wie verschiedene Moleküle als terminale Elektronenakzeptoren von ETCs verwendet werden können. Doch Menschenscheinen begrenzt zu seinnur Sauerstoff zu verwenden.dürfenBieten Sie irgendwelche Hypothesen an, warum sich der Mensch nicht so entwickelt hat, dass er mehrere verschiedene terminale Elektronenakzeptoren verwendet? Warum denkst du, dass es sein könnte?vorteilhaftfür einen Organismus, Sauerstoff als einzigen terminalen Elektronenakzeptor zu verwenden?


Ein allgemeines Beispiel: Ein einfacher, zweikomplexer ETC

Die folgende Abbildung zeigt einen generischen ElektronentransportKette,bestehend aus zwei integralen Membrankomplexen; Komplex I(Ochse) und Komplex II(Ochse). Ein reduzierter Elektronendonor, bezeichnet als DH (wie NADH oder FADH2) reduziert Komplex I(Ochse), wodurch die oxidierte Form D (wie NAD+ oder FAD+). Gleichzeitig wird eine prothetische Gruppe innerhalb von ComplexIch bin jetzt reduziert(nimmt die Elektronen auf). In diesem Beispiel ist die Red/Ox-Reaktion exergonisch und die freie Energiedifferenzist gekoppeltdurch die Enzyme in Komplex I zur endergonischen Translokation eines Protons von einer Seite der Membran auf die andere. Das Nettoergebnis ist, dass eine Oberfläche der Membran aufgrund eines Überschusses an Hydroxylionen (OH-) und die andere Seite wird positiv geladen, weil die Protonen auf der anderen Seite zugenommen haben. Komplex I(rot) kann nun einen beweglichen Elektronenträger Q reduzieren, der sich dann durch die Membran bewegt und das Elektron überträgt(s) zur prothetischen Gruppe des Komplexes II(rot). Elektronen wandern von Komplex I zu Q, dann von Q zu Komplex II über thermodynamisch spontane Red/Ox-Reaktionen, wodurch Komplex I . regeneriert wird(Ochse), die den vorherigen Vorgang wiederholen kann. Komplex II(rot) reduziert dann A, den terminalen Elektronenakzeptor, um Komplex II . zu regenerieren(Ochse) und erzeugen die reduzierte Form des terminalen Elektronenakzeptors AH. In diesem speziellen Beispiel kann Komplex II auch ein Proton während des Prozesses translozieren. Wenn A molekularer Sauerstoff ist, repräsentiert AH Wasser und der Prozess würdein Betracht gezogen werdenals Modell eines aeroben ETC. Wenn A Nitrat ist, NO3-, dann steht AH für NO2- (Nitrit) und dies wäre ein Beispiel für ein anaerobes ETC.

Abbildung 1. Generische 2-komplexe Elektronentransportkette. In der Figur ist DH der Elektronendonor (Donor reduziert) und D ist der oxidierte Donor.EINist der oxidierte terminale Elektronenakzeptor und AH ist das Endprodukt, die reduzierte Form des Akzeptors. WieDH wird oxidiertzu D, Protonensindtransloziertüber die Membran, wobei ein Überschuss an Hydroxylionen (negativ geladen) auf einer Seite der Membran und Protonen (positiv geladen) auf der anderen Seite der Membran zurückbleibt. Die gleiche Reaktion läuft in Komplex II ab wieder terminale Elektronenakzeptor wird reduziertzu AH.

Namensnennung:Marc T. Facciotti (Originalwerk)

Detaillierter Blick auf die aerobe Atmung

Die eukaryotischen Mitochondrien haben ein sehr effizientes ETC entwickelt. Es gibt vier Komplexe, die aus Proteinen bestehen und mit I . bezeichnet sinddurchIV in der Abbildung unten dargestellt. Die Aggregation dieser vier Komplexe zusammen mit assoziierten mobilen, akzessorischen Elektronenträgern,wird genannteine Elektronentransportkette. Diese Elektronentransportkette ist in mehreren Kopien in der inneren Mitochondrienmembran von Eukaryoten vorhanden.

Figur 2. Die Elektronentransportkette ist eine Reihe von Elektronentransportern, die in die innere Mitochondrienmembran eingebettet sind und Elektronen von NADH und FADH . transportieren2 zu molekularem Sauerstoff.Im Prozess, Protonenwerden gepumptvon der mitochondrialen Matrix zumintermembranPlatz, undSauerstoff wird reduziertWasser zu bilden.

Komplex I

Zunächst liefert NADH zwei Elektronen an den ersten Proteinkomplex. Dieser Komplex, in Abbildung 2 mit I bezeichnet, umfasst Flavinmononukleotid (FMN) und Eisen-Schwefel (Fe-S) enthaltende Proteine. FMN, das aus Vitamin B . gewonnen wird2, auch Riboflavin genannt, ist eine von mehreren prosthetischen Gruppen oder Cofaktoren in der Elektronentransportkette. Prothetische Gruppen sind organische oder anorganische, nicht-peptidische Moleküle, die an ein Protein gebunden sind und dessen Funktion erleichtern; prothetische Gruppen umfassen Coenzyme, die die prosthetischen Gruppen von Enzymen sind. Wir nennen das Enzym im Komplex I auch NADH-Dehydrogenase. Dieser Proteinkomplex enthält 45 einzelne Polypeptidketten. Komplex I kann vier Wasserstoffionen durch die Membran von der Matrix in den Intermembranraum pumpen, was dazu beiträgt, einen Wasserstoffionengradienten zwischen den beiden durch die innere Mitochondrienmembran getrennten Kompartimenten zu erzeugen und aufrechtzuerhalten.

Q und Komplex II

Komplex II erhält direkt FADH2, das Komplex I nicht passiert. Die Verbindung zwischen dem ersten und zweiten Komplex mit dem dritten ist Ubichinon (Q). Das Q-Molekül ist fettlöslich und bewegt sich frei durch den hydrophoben Kern der Membran. Einmal reduziert, (QH2) gibt Ubichinon seine Elektronen an den nächsten Komplex in der Elektronentransportkette ab. Q erhält die von NADH abgeleiteten Elektronen von Komplex I und die von FADH . abgeleiteten Elektronen2 aus Komplex II, Succinatdehydrogenase. Da diese Elektronen die Protonenpumpe im ersten Komplex umgehen und somit nicht anregen, werden weniger ATP-Molekülewerden hergestelltvon der FADH2 Elektronen. Wie wir im folgenden Abschnitt sehen werden, ist die Anzahl der ATP-Moleküle letztendlicherhaltenist direkt proportional zur Anzahl der Protonen, die durch die innere Mitochondrienmembran gepumpt werden.

Komplex III

Der dritte Komplex besteht aus Cytochrom b, einem weiteren Fe-S-Protein, dem Rieske-Zentrum (2Fe-2S-Zentrum) und Cytochrom-c-Proteinen; wir nennen diesen Komplex auch Cytochrom-Oxidoreduktase. Cytochrom-Proteine ​​haben eine prothetische Gruppe von Häm. Das Häm-Molekül ist wie das Häm im Hämoglobin, aber es trägt Elektronen, keinen Sauerstoff. Infolgedessen wird das Eisenion in seinem Kern reduziert und oxidiert, während es die Elektronen passiert, wobei es zwischen verschiedenen Oxidationsstufen schwankt: Fe2+ (reduziert) und Fe3+ (oxidiert). Die Hämmoleküle in den Cytochromen haben aufgrund der Wirkung der verschiedenen Proteine, die sie binden, leicht unterschiedliche Eigenschaften, was jedem Komplex leicht unterschiedliche Eigenschaften verleiht. Komplex III pumpt Protonen durch die Membran und übergibt seine Elektronen an Cytochrom c für den Transport zum vierten Komplex von Proteinen und Enzymen (Cytochrom c ist der Elektronenakzeptor von Q; während Q jedoch Elektronenpaare trägt, kann Cytochrom c nur eines aufnehmen auf einmal).

Komplex IV

Der vierte Komplex ist zusammengesetztvon CytochromproteinenC,ein,und a3. Dieser Komplex enthält zwei Hämgruppen (eine in jedem der beiden Cytochrome,ein,und a3) und drei Kupferionen (ein PaarCuAund ein CuB in Cytochrom a3). Die Cytochrome halten ein Sauerstoffmolekül fest zwischen den Eisen- und Kupferionen, bis es den Sauerstoff vollständig reduziert. Der reduzierte Sauerstoff nimmt dann zwei Wasserstoffionen aus dem umgebenden Medium auf, um Wasser (H2Ö). Die Entfernung der Wasserstoffionen aus dem System trägt zum Ionengradienten bei, der im Prozess derChemiosmose.

Chemiosmose

In Chemiosmose, wird die freie Energie aus der gerade beschriebenen Reihe von Red/Ox-Reaktionen verwendet, um Protonen durch die Membran zu pumpen. Die ungleichmäßige Verteilung von H+ Ionen durch die Membran stellen aufgrund der positiven Ladung des Protons und ihrer Aggregation auf einer Seite der Membran sowohl Konzentrations- als auch elektrische Gradienten (also einen elektrochemischen Gradienten) her.

Wenn die Membran für Protonen diffusionsoffen wäre, würden die Ionenneigen dazudiffundieren zurück in die Matrix, angetrieben durch ihren elektrochemischen Gradienten. Ionen können jedoch ohne die Hilfe von Ionenkanälen nicht durch die unpolaren Bereiche von Phospholipidmembranen diffundieren. Ebenso sind Protonen in derintermembranRaum kann die innere Mitochondrienmembran nur durch ein integrales Membranprotein namens ATP-Synthase (siehe unten) durchqueren. Dieses komplexe Protein fungiert als winziger Generator, der durch Energieübertragung, die durch Protonen vermittelt wird, die sich entlang ihres elektrochemischen Gradienten bewegen, verwandelt wird. Die Bewegung dieser molekularen Maschine (Enzym) dient dazu, die Aktivierungsenergie der Reaktion zu senken und koppelt den exergonischen Energietransfer, der mit der Bewegung von Protonen entlang ihres elektrochemischen Gradienten verbunden ist, mit der endergonischen Addition eines Phosphats an ADP, wodurch ATP gebildet wird.

Abbildung3. ATP-Synthase ist einKomplex,molekulare Maschine, die ein Proton (H+) Gradient zur Bildung von ATP aus ADP und anorganischem Phosphat (Pi).

Kredit:Änderungder Arbeit von Klaus Hoffmeier


Mögliche NB-Diskussion Punkt

Cyanid hemmt die Cytochrom-c-Oxidase, eine Komponente der Elektronentransportkette. Würden Sie bei einer Zyanidvergiftung erwarten, dass der pH-Wert desintermembranRaum zu vergrößern oder zu verkleinern? Welche Wirkung hätte Cyanid auf die ATP-Synthese? Wie würde sich dies auf die Reaktionsgeschwindigkeiten der Glykolyse und des TCA-Zyklus auswirken?


In gesunden Zellen,Chemiosmose(unten abgebildet) wird verwendet, um 90 Prozent des ATP zu erzeugen, das während des aeroben Glukosekatabolismus gebildet wird; es ist auch die Methode, die bei den Lichtreaktionen der Photosynthese verwendet wird, um die Energie des Sonnenlichts für den Prozess der Photophosphorylierung zu nutzen. Denken Sie daran, dass die Produktion von ATP nach dem Verfahren vonChemiosmosein Mitochondrienwird genanntoxidative Phosphorylierung und dass ein ähnlicher Prozess in den Membranen von Bakterien- und Archaeenzellen ablaufen kann. Das Gesamtergebnis dieser Reaktionen ist die Produktion von ATP aus der Energie der Elektronen, die ursprünglich einem reduzierten organischen Molekül wie Glukose entzogen wurden. Im aeroben Beispiel reduzieren diese Elektronen letztendlich Sauerstoff und erzeugen Wasser.

Figur 4. Bei der oxidativen Phosphorylierungder von der Elektronentransportkette gebildete pH-Gradient wird von ATP . genutztSynthaseum ATP in einem Gram-Bakterium zu bilden.

Hilfreicher Link: Wie ATP hergestellt wirdaus ATP-Synthase

Eine Hypothese zur Entwicklung von ETCs

Ein vorgeschlagener Zusammenhang zwischen SLP/Fermentation und der Entwicklung von ETCs:

In einer früheren Diskussion des Energiestoffwechsels haben wir die Phosphorylierung auf Substratebene (SLP) und Fermentationsreaktionen untersucht. Während SLP und Fermentation zusammen durchaus gute Möglichkeiten zur Energiegewinnung darstellen, ist ein Nebenprodukt dieser Reaktionen die Ansäuerung der Zelle. Frühe Zellen, die diese Energiegewinnungsarten nutzten, mussten daherco- Mechanismen entwickeln, die dazu beigetragen haben, Protonen zu entfernen, die sich aus SLP und Fermentation aus dem Zytosol (innerem der Zelle) angesammelt haben. Eine Lösung des "Protonenproblems" könnte die Evolution des F . gewesen sein0F1-ATPase, ein aus mehreren Untereinheiten bestehendes Enzym, das durch Hydrolyse von ATP Protonen vom Inneren der Zelle zur Außenseite der Zelle transportiert (siehe Abbildung unten). Diese Anordnung funktioniert, solange kleine reduzierte organische Moleküle reichlich vorhanden und frei verfügbar sind, um durch SLP ATP zu erzeugen, das das Geschäft der Zelle "antreiben" kann. Wenn diese biologischen Prozesse jedoch fortschreiten, werden die kleinen reduzierten organischen Moleküle aufgebraucht. Die daraus resultierende Kraftstoffknappheit fordert daher von Zellen, alternative Mechanismen zu finden, um Energie zu nutzen und/oder effizienter zu werden.

In dem oben vorgeschlagenen Schema ist eine potentielle Quelle von "verschwendetem ATP" seine Verwendung bei der Entfernung von Protonen aus dem Zytosol der Zelle; Organismen, die andere Mechanismen finden könnten, um sich ansammelnde Protonen auszustoßen und gleichzeitig ATP zu erhalten, könnten einen selektiven Vorteil haben. Wir vermuten, dass dieser selektive Evolutionsdruck möglicherweise zur Evolution der ersten membrangebundenen Proteine ​​führte, die Red/Ox-Reaktionen als Energiequelle nutzten (in einem zweiten Bild dargestellt), um die sich ansammelnden Protonen herauszupumpen. Enzyme und Enzymkomplexe mit diesen Eigenschaften existieren heute in den als Elektronentransportkomplexen wie Komplex I, der NADH-Dehydrogenase.

Abbildung 1. Vorgeschlagene Entwicklung von anATP-abhängigProton Translokator

Figur 2. Da kleine reduzierte organische Moleküle begrenzt werden, können Organismen, die alternative Mechanismen finden können, um Protonen aus dem Zytosol zu entfernen,ein aselektivVorteil. Die Evolution eines ProtonsTranslokatordie Red/Ox-Reaktionen anstelle von ATP-Hydrolyse verwendet, könnte die ATPase ersetzen.

Um mit dieser Logik fortzufahren, wenn sich Organismen entwickeln würden, die jetzt verwenden könntenrot/ox-Reaktionen, um Protonen durch die Membran zu translozieren, würden sie einen elektrochemischen Gradienten erzeugen, der sowohl Ladung (positiv außen und negativ innen, wodurch ein elektrisches Potenzial entsteht) als auch pH (niedriger pH außen, höherer pH innen) trennt. Mit überschüssigen Protonen an der Außenseite der Zellmembran und dem F0F1-ATPase verbraucht kein ATP mehr, um Protonen zu translozieren, wir vermuten, dass der elektrochemische Gradient dann das F . antreiben könnte0F1-ATPase „rückwärts“ – das heißt, um ATP zu bilden oder zu produzieren, indem die Energie in den Ladungs-/pH-Gradienten verwendet wird, die von den Red/Ox-Pumpen aufgebaut werden (wie unten abgebildet). Wir nennen diese Anordnung und Elektronentransportkette (ETC).

Figur 3. Die Entwicklung derETC;die Kombination des rot/ox-getriebenen ProtonsTranslokatorengekoppelt an die Produktion von ATP durch die F0F1-ATPase.

Hinweis: Erweiterte Lektüre zur Evolution von Elektronentransportketten

Bei Interesse andie ... DieEntwicklung von Elektronentransportketten, sehen Sie sich diese eingehendere Diskussion des Themas am NCBI an.


Mögliche NB-Diskussion Punkt

Dinitrophenol (DNP) ist eine kleine Chemikalie, die dazu dient, den Fluss von Protonen durch die innere mitochondriale Membran zur ATP-Synthase zu entkoppeln, wodurch die Membran für Protonen undicht wird. Die Leute verwendeten es bis 1938 als Medikament zur Gewichtsreduktion. Welche Wirkung würde DNP Ihrer Meinung nach auf den pH-Unterschied auf beiden Seiten der inneren Mitochondrienmembran haben? Warum glauben Sie, dass dies ein wirksames Medikament zur Gewichtsreduktion sein könnte? Warum könnte es gefährlich sein? Können Sie sich Szenarien vorstellen, in denen es nicht schädlich oder sogar vorteilhaft ist, den Protonenfluss mit der ATP-Synthase zu entkoppeln?