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Was ist die Sekundärstruktur von Proteinen?

Was ist die Sekundärstruktur von Proteinen?



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Könnte bitte jemand klären, was eine Protein-Sekundärstruktur ist: https://en.wikipedia.org/wiki/Protein_secondary_structure

Ich glaube, ich verstehe die Primärstruktur, ich bin mir nicht sicher, was der Unterschied zwischen Sekundär- und Tertiärstruktur ist. Die Tertiärstruktur scheint die 3D-Struktur eines Polypeptids zu sein, aber mir ist die Sekundärstruktur überhaupt nicht klar.


Proteine ​​bestehen aus langen Ketten von Aminosäuren, die kovalent miteinander verbunden sind. Die Reihenfolge der Aminosäuren ist die Primärstruktur eines Proteins. Unter physiologischen Bedingungen falten sich diese langen Aminosäureketten in dreidimensionale Formen. Die Begriffe Sekundär- und Tertiärstruktur werden verwendet, um sich auf spezifische Aspekte der dreidimensionalen Form zu beziehen.

Tl;dr was ist der Unterschied?

Sowohl die Sekundär- als auch die Tertiärstruktur beziehen sich auf die dreidimensionale Form eines Proteins. Sekundärstruktur sind die sich regelmäßig wiederholenden Muster, die im Allgemeinen durch Wasserstoffbrücken zwischen den NH- und CO-Gruppen des Peptidrückgrats stabilisiert werden. Die Tertiärstruktur kann man sich als die Art und Weise vorstellen, wie sich sekundäre Strukturelemente zusammenfalten, um die Gesamtform des Proteins zu erzeugen.

Sekundärstruktur

Sekundärstruktur bezieht sich auf sich regelmäßig wiederholende Muster, die durch Wasserstoffbrücken zwischen den NH- und CO-Gruppen der Peptidbindung stabilisiert werden. In der Regel konzentrieren sich Lehrbücher auf die $alpha$-Helix und die $eta$-Blatt.

Die Berg-Biochemie hat einige nützliche Diagramme, die diese Sekundärstrukturen demonstrieren. Der erste ist ein $alpha$-Wendel. Die Seitenketten werden hier durch grüne Kugeln dargestellt. Beachten Sie die Orientierung der NH- und CO-Gruppen, die diese Struktur stabilisieren:

Die $eta$-Faltblatt bildet eine ganz andere Sekundärstruktur, wird aber auch durch Wasserstoffbrücken zwischen NH- und CO-Gruppen der Peptidbindung stabilisiert.

Tertiärstruktur

Tertiärstruktur ist die größere dreidimensionale Struktur eines Proteins in seiner Umgebung. Es kann nützlich sein, sich die Tertiärstruktur als die Art und Weise vorzustellen, wie sich verschiedene sekundäre Strukturelemente zusammenfalten, um das vollständige, aktive Protein zu bilden. Beachten Sie in dieser Figur, ebenfalls von Berg, die Art und Weise, wie die Elemente der Sekundärstruktur (die $alpha$-Helices) falten sich zu einer dreidimensionalen Gesamtform, die die Hämgruppe schön wiegt.


Sekundärstrukturproteine ​​sind sich wiederholende Ketten von Alpha-Helixen und Beta-Faltblättern wie Spinnenseide. Tertiärstrukturproteine ​​sind wie Enzyme globuläre Proteine.


Sekundärstruktur (2˚) – Betarunden und Zufallsspulen


Drehungen treten im Allgemeinen auf, wenn die Proteinkette die Richtung ändern muss, um zwei andere Elemente der Sekundärstruktur zu verbinden. Am gebräuchlichsten ist der Beta-Turn, bei dem der Richtungswechsel im Raum von vier Resten ausgeführt wird. Einige häufig beobachtete Merkmale von Beta-Turns sind eine Wasserstoffbrücke zwischen dem C=O von Rest i und dem NH von Rest i+3 (dh zwischen dem ersten und dem vierten Rest des Turns) und eine starke Tendenz zur Beteiligung von Glycin und/ oder Prolin. Sie werden manchmal den Ausdruck "Beta-Haarnadel" hören, der verwendet werden kann, um einen Beta-Turn zu beschreiben, der zwei antiparallele Beta-Stränge miteinander verbindet. Beta Turns werden anhand der Details ihrer Geometrie in zahlreiche Typen unterteilt.

Gamma-Windungen sind Windungen aus drei Resten, die oft eine Wasserstoffbrücke zwischen dem C=O von Rest i und dem N-H von Rest i+2 beinhalten.


4.2: Protein-Sekundärstruktur

Sekundärstrukturen sind solche repetitiven Strukturen, die eine H-Bindung zwischen Amid-Hs und Carbonyl-Os im Proteinrückgrat beinhalten. Dazu gehören Helices (Alpha, 310 und pi), in denen die Wasserstoffbrücken innerhalb ein kurzer kontinuierlicher Abschnitt von Aminosäuren (ein Strang), Beta-Stränge (Faltblätter), in denen die Wasserstoffbrücken zwischen Rückgratatomen (wieder Amid Hs und Carbonyl Os) auf nichtkontinuierlichen Abschnitten des Proteins liegen, und umgekehrte Windungen, die innerhalb eines sehr kurzen kontinuierliche Strecke von Aminosäuren.

Helices

Alpha

Die Alpha-Helix ist die häufigste. Diese Helices werden gebildet, wenn das Carbonyl O der i-ten Aminosäure H an das Amid H der i-ten +4 aa (4 Aminosäuren entfernt) bindet. Die Abbildung unten zeigt einen kurzen Abschnitt einer Alpha-Helix, die vom N-Terminus (unten) zum C-Terminus (oben) verläuft, mit der Sequenz DTASDAA. Die Aminosäuren i, i+1, . i+4 sind an ihren Alpha-Kohlenstoffatomen gekennzeichnet. Das rote Oval hebt die Intrastrang-H-Bindung zwischen dem C=O der i-ten Aminosäure (Asp) und dem Amid H der i-ten+4 aa (Ser) hervor.

Die Phi/psi-Winkel für Aminosäuren in der Alpha-Helix betragen ungefähr -57,-47, was die regelmäßige Wiederholung der Struktur unterstreicht. Sie kann auch durch n (Anzahl der Aminosäureeinheiten/Umdrehung = 3,6) und die Ganghöhe (Helixanstieg/Umdrehung = 5,4 Angström = 0,54 nm) charakterisiert werden. Da es 3,6 Aminosäuren pro Umdrehung gibt und ein vollständiger Kreis oder eine volle Umdrehung 360 0 beträgt, ist jede Aminosäure in Schritten von 100 0 gestaffelt, wenn man auf der Helixachse nach unten schaut. Ursprünglich hieß die Helix a 3.613 Wendel mit 3,6 Aminosäuren pro Umdrehung und 13 Atomen in der Hauptkette/Umdrehung, wobei C&alpha-N-C-Cα-Atome im Haupt-Zickzack jeder planaren Aminosäure gezählt werden, wie unten gezeigt.

Die Abbildung unten (pdb - 1wfa) zeigt eine Seiten- und Endansicht einer Helix aus dem Frostschutzprotein der Winterflunder. Die grüne Spule (oft rot dargestellt) zeigt die sich wiederholende Natur des Rückgrats. Beachten Sie, dass die Seitenketten von der Helixachse weg zeigen. H-Brücken sind als gelb gepunktete Linien innerhalb des Rückgrats dargestellt (eine ist auch zwischen zwei Seitenketten oben gezeigt). Die Raumfüllungswiedergabe wird in Farben angezeigt, die für Farbenblinde optimal sind. Die End-on-Ansicht zeigt, dass das Zentrum der Helix vollständig mit Atomen aus der Helix pulsiert und NICHT offen ist (ein häufiges Missverständnis unter Schülern).

  • die Alpha-Helix ist kompakter als die vollständig verlängerte Polypeptidkette mit phi/psi-Winkeln von 180 °
  • bei Proteinen beträgt die durchschnittliche Anzahl von Aminosäuren in einer Helix 11, was 3 Umdrehungen ergibt.
  • die linkshändige Alpha-Helix wird, obwohl sie bei Inspektionen eines Ramachandran-Plots erlaubt ist, nie beobachtet, da die Seitenketten zu nahe am Rückgrat sind.
  • der Kern der Helix ist dicht gepackt. Es gibt keine Löcher oder Poren in der Helix.
  • Alle R-Gruppen erstrecken sich nach hinten und weg von der Helixachse.
  • Einige Aminosäuren kommen häufiger in Alpha-Helices vor als andere. Aminosäuren können in zwei Arten unterteilt werden, solche mit Verzweigungen am Beta C und solche ohne. Betrachten Sie zuerst diejenigen, die keine Branche sind. Gly ist zu flexibel, um in Alpha-Helices mit hoher Frequenz gefunden zu werden, während Pro zu starr ist. Die Aminosäuren mit Seitenketten, die H-Brücken bilden können (Ser, Asp und Asn) und nicht zu lang sind, scheinen als Konkurrenten der H-Brücken-Donatoren und -Akzeptoren der Hauptkette zu wirken und Alpha-Helices zu destabilisieren. Der Rest ohne Verzweigungen bei Beta C kann Helices bilden. Diejenigen mit Verzweigungen am Beta-Kohlenstoff (Val, Ile) destabilisieren die Alpha-Helix aufgrund sterischer Wechselwirkungen der sperrigen Seitenketten mit dem Helix-Rückgrat. (Denken Sie daran, dass linkshändige Alpha-Helices aus ähnlichen Gründen nicht in der Natur vorkommen.) Neigungen zu Alpha-Helices (und auch Beta-Struktur)
  • Alpha-Keratine, der Hauptbestandteil von Haar, Haut, Fell, Schnäbeln und Fingernägeln, sind fast alle Alpha-Helix.

Die Struktur unten zeigt das Frostschutzprotein aus Winterflunder. Es hat zwei lange Alpha-Helices, die durch Wechselwirkungen zwischen den Ketten zwischen den beiden Helices stabilisiert werden, was eine flache Präsentation zu Eiskristallen ermöglicht und sowohl eine weitere Keimbildung als auch die Bildung größerer Eiskristalle verhindert. Eine der Helices ist in der Abbildung unten gezeigt.

310 helices

Die 310 Helix wird durch Wasserstoffbrücken zwischen dem Carbonyl O der i-ten Aminosäure und dem Amid H der i-ten +3 aa (3 Aminosäuren entfernt) stabilisiert. Sie hat 3 Reste/Umdrehung und eine Ganghöhe (Anstieg pro Umdrehung) von 6 Angström, mit einem Anstieg von 1,3-2 Angström/Rest. Typische Phi/psi-Winkel sind -50 0 ,-26°. Wie bei der alternativen Beschreibung der Alpha-Helix ist die 310 Helix hat 3 Aminosäuren pro Runde und 10 Atome in der Hauptkette / Windung (C&alpha-N-C-C&alpha-Atome zählen). Es ist länger (bei gleicher Anzahl von Aminosäuren) und dünner. Die Aminosäureseitenketten sind in Schritten von 120 0 gestaffelt, wenn Sie um die Helixachse herum schauen. Obwohl nicht sehr verbreitet (etwa 3 Prozent der Proteinaminosäuren sind in 310 Helix mit durchschnittlich 3,3 Aminosäuren in der Helix erfüllen sie vermutlich eine gewisse Funktion. 310 Helices, solange 11 Reste gefunden wurden.

Innerhalb eines Proteins ist eine Helix stabil, wenn die Packung um sie herum dies zulässt. Viele weitere Wechselwirkungen der Alpha-Helix-Seitenkette mit dem umgebenden Protein werden wahrscheinlich durch die 100 0-Staffelung der Seitenketten im Vergleich zur 120 0-Staffelung ina 3 . gegeben10 Helix, die sich in 3 Rippen auf der Helixachse ausrichtet. Molekulardynamikstudien legen nahe, dass Teile eines 310 Helix könnte sich reversibel in eine Alpha-Helix umwandeln, was Konformations- und Bindungsflexibilität ermöglicht. Die S4-Helix in einigen spannungsempfindlichen Kaliumionenkanälen mit einem kanonischen R1xxR2xxR3xxR4xxK5xxR6 (wobei R und K Arg und Lys sind) haben gezeigt, dass sie ein 310 spiralförmige Konformation.

Hier ist eine 9 Aminosäure (Aminosäuren 150-158) 310Helix aus Dienelactonhydrolase (1DIN)

&pi (pi) helices

Diese Helix hat 4,4 Reste/Umdrehung, eine Helixsteigung (Anstieg) von etwa 4,1 nm Angström. Es hat Wasserstoffbrückenbindungen zwischen dem Carbonyl O der i-ten Aminosäure und dem Amid H der i-ten +5 Aminosäuren (5 Aminosäuren entfernt). Der Anstieg beträgt etwa 1,2 Angtrom/Rest und hat ungefähre Phi/psi-Winkel von -55 0 , -70 0 . Eine alternative Bezeichnung für die Pi-Helix ist 4,416 mit 16 Hauptkettenatomen in einer vollen Umdrehung (siehe oben für die Alpha-Helix). Einige Gründe für seine geringe Häufigkeit sind der minimale Kontakt zwischen den Atomen der Hauptkette angesichts des größeren Radius und Phi-Psi-Winkel nahe an unzulässigen Werten. Es könnte sich auch kinetisch nicht so schnell bilden wie die anderen Helices, da die Keimbildung schwieriger wäre. Gleichzeitig zeigen molekulardynamische Simulationssimulationen, dass Alpha-Helices reversibel in Pi-Helices umwandeln können. Sie werden oft zwischen zwei Alpha-Helices gefunden, was wiederum darauf hindeutet, dass dynamische Umwandlungen zwischen den beiden Formen wahrscheinlich sind.

Etwa 55% der charakterisierten Pi-Helices enthalten 5 Aminosäuren. Jede Seitenkette ist um 85 0 gestaffelt, mit einem Anstieg von etwa 1,3 Angström. Hier ist eine kurze Pi-Helix (AA 265-276) aus Gerste Beta-D-Glucan Glucohydrolase (1x38).

Helices in Proteinen: Vergleich von Alpha, 310 und pi helices

Beta-Struktur

Beta-Struktur: Parallele und antiparallele Beta-Stränge sind viel länger als Alpha-Helices (Phi/psi von -57,-47), aber nicht so ausgedehnt wie eine vollständig verlängerte Polypeptidkette (mit Phi/psi-Winkeln von +/- 180). Die Beta-Sheets sind nicht so erweitert (parallel -119, +113 antiparallel, -139, +135) und können als gewellte Sheets betrachtet werden. Sie können visualisiert werden, indem dünne, gefaltete Papierstreifen nebeneinander gelegt werden, um ein "gefaltetes Blatt" Papier herzustellen. Jeder Papierstreifen kann als einzelner Peptidstrang dargestellt werden, bei dem das Peptidrückgrat einen Zickzack entlang des Streifens bildet, wobei die Alpha-Kohlenstoffatome an den Falten der Falten liegen. Jeder einzelne Strang des Beta-Faltblatts kann man sich als zweifache Helix vorstellen, d. h. als Helix mit 2 Resten/Umdrehung. Die Anordnung jeder aufeinanderfolgenden Peptidebene ist aufgrund der tetraedrischen Natur des Alpha-C gefaltet. Die H-Bindungen sind intersträngig, nicht wie in der Alpha-Helix intrastrang.

Abbildung: Parallele Beta-Stränge (Bild mit Spartan erstellt)

Abbildung: Antiparallele Beta-Stränge (Bild erstellt mit Spartan)

Hinweis: Betrachten Sie einen Strang als kontinuierliches und zusammenhängendes Polypeptidrückgrat, das sich in eine Richtung ausbreitet. Daher besteht nach dieser Definition eine Helix aus einem einzelnen Strang, und alle H-Brücken befinden sich innerhalb des Strangs (oder Intrastrangs). Ein Beta-Faltblatt würde dann aus mehreren Strängen bestehen, da jeder "Strang" von anderen "Strängen" durch einen dazwischenliegenden zusammenhängenden Aminosäureabschnitt getrennt ist, der sich innerhalb des Proteins auf eine Weise biegt, die den nächsten Abschnitt des Peptidrückgrats, den nächsten "Strang", zu H -Bindung mit dem ersten "Strang". Aber denken Sie daran, dass selbst in diesem Fall alle H-Brücken, die die Alpha- und Beta-Struktur zusammenhalten, intramolekular sind.

In einer parallelen Beta-Faltblatt-Struktur führt das optimale H-Bindungsmuster zu einer weniger ausgedehnten Struktur (phi/psi von -119, +113) als die optimale Anordnung der H-Bindungen in der antiparallelen Struktur (phi/psi von -139, + 135). Auch die H-Bindungen im Parallelblech sind stark verbogen. (d. h. das Carbonyl O an einem Strang ist nicht genau entgegengesetzt zum Amid H am benachbarten Strang, wie es im antiparallelen Faltblatt der Fall ist.) Daher sind antiparallele Beta-Stränge vermutlich stabiler, obwohl beide in der Natur reichlich vorkommen. Kurze parallele Beta-Sheets mit 4 oder weniger Strängen sind nicht üblich, was ihre geringere Stabilität widerspiegeln könnte.

Die Seitenketten im Beta-Sheet verlaufen senkrecht zur Ebene des Sheets und erstrecken sich auf abwechselnden Seiten aus der Ebene. Parallele Blätter verteilen charakteristischerweise hydrophobe Seitenketten auf beiden Seiten des Blatts, während antiparallele Blätter normalerweise mit allen hydrophoben Resten auf einer Seite angeordnet sind. Dies erfordert einen Wechsel von hydrophilen und hydrophoben Seitenketten in der Primärsequenz. Antiparallele Laken werden in Seide gefunden, wobei die Laken parallel zu den Seidenfasern verlaufen. Die folgende Wiederholung findet sich in der Primärsequenz: (Ser-Gly-Ala-Gly)n), wobei Gly von einer Seite her zeigt und Ser oder Ala von der anderen.

Leider gibt es keine PDB-Struktur des Seiden-"Amyloid"-Proteins, die diese repetitive Struktur zeigt. Das Monomer und die Aggregate dieses Proteins sind ziemlich unlöslich, so dass nur wenige Röntgenstrukturen für Proteine ​​wie dieses verfügbar sind. Die folgende Struktur zeigt den N-terminalen Teil (Domäne) des Bombyx mori Fibroin-Seidenprotein (pdb = 3UA0) Dies ist ein hervorragendes Beispiel für antiparallele Beta-Sheets.

Das iCn3D unten zeigt ein "Gesicht" der gekrümmten antiparallelen Beta-Sheets. Beachten Sie, dass zwei Ketten ausgerichtet sind, um das Gesicht zu bilden.

Hier ist ein statisches Bild der antiparallelen Beta-Sheets in 3UA0. Beachten Sie die gelben Stäbchen zwischen den Strängen, die die H-Brücken darstellen.

Beta-Stränge neigen dazu, sich in die rechte Richtung zu verdrehen. Dies führt zu wichtigen Konsequenzen für die Verbindung der Beta-Stränge. Parallele Stränge können verdrillte Blätter oder Sättel sowie Beta-Fässer bilden.

Hier ist ein Beispiel für eine parallele Beta-Faltblatt-Struktur des Arabinose-bindenden Proteins (1ABE).

https://www.ncbi.nlm.nih.gov/Structu. 3&command=Anmerkungen anzeigen Anmerkungs-CD setzen Anmerkungs-CD ausblenden Detailansicht anzeigen wählen .A:3-11 oder .A:33-41 oder .A:59-65 oder .A:83-89 oder .A:104-109 auswählen | Name parallelBeta Auswahl anzeigen Anzeige Interaktion 3d | ausgewählt ausgewählt | hbonds | falsch | Schwelle 3,8 6 4 3,8 6 5,5 Farbe Sekundärstruktur gelb eingestellt Dicke | Linearrad 0.1 | Spulenrad 0,3 | Stickrad 0,01 | Tracerad 0,01 | banddicke 0,2 | Proteinbreite 1,3 | Nukleotidbreite 0,8 | ballscale 0.3 set pk off set background white set pk off set pk off|||<"factor":"1.000","mouseChange":<"x":"0,000","y":"0,000">,"quaternion":<"_x":"0,004861", :"0.9585","_z":"-0,2822","_w":"-0,03954">>

Hier ist ein statisches Bild der parallelen Beta-Sheets in 1ABE. Beachten Sie die gelben Stäbchen zwischen den Strängen, die die H-Brücken darstellen.

Hier ist ein Beispiel für ein paralleles Beta-Fass aus der Triose-Phosphat-Isomerase (1WYI)

https://www.ncbi.nlm.nih.gov/Structu. 3&command=Anmerkungen anzeigen Anmerkungs-CD setzen Anmerkungs-CD anzeigen Detailansicht anzeigen Anmerkungs-CD ausblenden Wählen Sie .A:6-15 oder .A:37-46 oder .A:59-68 oder .A:90-98 oder .A:122-132 oder .A:160-170 oder .A:206-213 oder .A:227-235 | Name seq_1 Auswahl anzeigen Farbe Sekundärstruktur Gelb Display Interaktion 3d | ausgewählt ausgewählt | hbonds | falsch | Schwelle 3,8 6 4 3,8 6 5,5 eingestellte Dicke | Linearrad 0.1 | Spulenrad 0,3 | Stickrad 0,01 | Tracerad 0,01 | banddicke 0,2 | Proteinbreite 1,3 | Nukleotidbreite 0,8 | ballscale 0.3 set pk off set background white|||<"factor":"1.000","mouseChange":<"x":"0,000","y":"0,000">,"quaternion":

Hier ist ein statisches Bild der parallelen Beta-Faltblätter in der Triosephosphatisomerase. Beachten Sie die gelben Stäbchen zwischen den Strängen, die die H-Brücken darstellen.

  • in parallelen Strängen ist rechtshändige Konnektivität üblich.
  • in einem Protein mit parallelen Strängen im Register und aufgrund der inhärenten Verdrehung der Ständer ordnen sich die Stränge so an, dass die H-Bindungen an den Enden der Ketten gleichmäßig gestreckt sind, was zu einer verdrehten Sattelform führt (obere Struktur oben) .
  • in einem Protein mit parallelem Strang außerhalb des Registers und angesichts der inhärenten Verdrehung in den Ständern ordnen sich die Stränge so an, dass die H-Bindungen an den Enden der Ketten gleichmäßig gestreckt sind, was zu einem Beta-Barrel führt (untere Struktur oben) .

Reverse Turns: Etwa 50% der Aminosäuren in einem globulären Protein befinden sich in einer regulären Sekundärstruktur (Alpha oder Beta). Die restlichen Aminosäuren sind nicht weniger geordnet, nur weniger regelmäßig. Ein weiteres Beispiel für Sekundärstrukturen sind Reverse Turns (oder Beta-Bends oder Beta-Turns). Reverse Turns verbinden oft aufeinanderfolgende antiparallele Beta-Stränge und werden dann Beta-Haarnadeln genannt.

Sie befinden sich fast immer an der Oberfläche und bestehen aus 4 Aminosäuren. Es gibt zwei Arten. (I - f2 = -60, y2=-30 f3 = -90, y3 = 0 II - f2 = -60, y2=120 f3 = 90, y3 = 0 ) Rest 2 von beiden ist oft Pro. (Warum?) Beide haben eine H-Bindung zwischen dem Carbonyl O des i th a.a und dem Amid H des i th+3 aa (drei Aminosäuren entfernt). Beim Typ 2 überlagert das O von Rest 2 das Beta C von Rest 3, so dass aa2 normalerweise Gly ist. Wieso den? Solche Aminosäuren, die Alpha-Helices destabilisieren, finden sich oft in Beta-Faltblättern, da die Seitenketten aus dem Plan herausragen, der die Hauptkette hält.

Die Abbildung unten zeigt Typ I (links) und Typ 2 (rechts) aus menschlichem Eiweiß-Lysozym.

Hier ist ein molekulares Modell, das die beiden umgekehrten Windungen zeigt

Jmol: Reverse Turn aktualisiert: Trypsin-Inhibitor Jmol14 (Java) | JSMol (HTML5)

(Beachten Sie die Enge der Rückwärtsdrehung und das Vorhandensein von Pro und Gly.)

Abbildung: Warum unterscheiden sich die Neigungen von Aminosäuren zur Sekundärstruktur?

Sekundärstruktur und Rückgratkonformation von ExPASy. (konzentrieren Sie sich auf den zweiten Teil der Sekundärstruktur)

Mögliche Materialien, die diesem Abschnitt hinzugefügt werden können:

Sekundäre Proteinstruktur

Im vorherigen Abschnitt haben wir die Starrheit festgestellt, die durch die C-N-Bindung in der Amidbindung entsteht, wenn Aminosäuren miteinander verbunden werden, und haben erfahren, dass dies dazu führt, dass die Aminosäure-R-Gruppen die trans Konformation (mit Ausnahme von Prolin, das die cis Konformation). Diese Starrheit mit dem Proteinrückgrat begrenzt das Faltungspotential und die Muster des resultierenden Proteins. Die Bindungen des α-Kohlenstoffs können jedoch frei rotieren und tragen zur Flexibilität und einzigartigen Faltungsmuster in Proteinen bei. Um die möglichen Rotationsmuster, die um den &alpha-Kohlenstoff entstehen können, zu bewerten, werden üblicherweise die Torsionswinkel Phi (&Phi) und Psi (&psi) gemessen. Der Torsionswinkel Phi (&Phi) misst die Drehung um die &alpha-Kohlenstoff-Stickstoff-Bindung, indem er den Winkel zwischen den beiden benachbarten Carbonylkohlenstoffen auswertet, wenn Sie direkt auf die &alpha-Kohlenstoff-Stickstoff-Bindung in die Papierebene schauen (Abbildung 2.16 ). Umgekehrt misst der Torsionswinkel Psi (&psi) die Drehung um die α-Kohlenstoff-Carbonyl-Kohlenstoff-Bindung, indem er den Winkel zwischen den beiden benachbarten Stickstoffatomen auswertet, wenn Sie direkt auf die &alpha-Kohlenstoff-Carbonyl-Kohlenstoff-Bindung schauen (Abbildung 2.16).

Abbildung 2.16 Phi (&Phi) und Psi (&psi) Torsionswinkel. (A) Der Torsionswinkel Phi (&Phi) ist ein Maß für die Drehung um die Bindung zwischen dem α-Kohlenstoff und dem Amid-Stickstoff. Er wird als Winkel zwischen den beiden Carbonylkohlenstoffatomen neben der Bindung gemessen, wie im unteren Feld gezeigt. (B) Der Psi (&psi)-Torsionswinkel ist ein Maß für die Drehung um die Bindung zwischen dem &agr;-Kohlenstoff und dem Carbonyl-Kohlenstoff. Er wird als Winkel zwischen den beiden Stickstoffatomen neben der Bindung gemessen, wie im unteren Feld gezeigt.

Während die Bindungen um den α-Kohlenstoff frei rotieren können, sind die bevorzugten Torsionswinkel auf eine kleinere Untergruppe von Möglichkeiten beschränkt, da benachbarte Atome Konformationen vermeiden, die mit ihnen verbunden sind, eine hohe sterische Hinderung. G. N. Ramachandran erstellte Computermodelle kleiner Peptide, um die stabilen Konformationen der Torsionswinkel Phi (&Phi) und Psi (&psi) zu bestimmen. Mit seinen Ergebnissen schuf er das sogenannte Ramachandran Plot, das die Überlappungsbereiche der günstigsten Torsionswinkel Phi (&Phi) und Psi (&psi) grafisch darstellt (Abbildung 2.17).

Abbildung 2.17 Das Ramachandran-Diagramm. Günstige und sehr günstige Phi (&Phi) und Psi (&psi) Torsionswinkel sind gelb bzw. rot gekennzeichnet. Bindungswinkel für übliche sekundäre Proteinstrukturen sind angegeben. Bild modifiziert von: J. Cooper

Innerhalb jedes Proteins können kleine Regionen des Proteins spezifische, sich wiederholende Faltungsmuster annehmen. Diese spezifischen Motive oder Muster heißen Sekundärstruktur. Zwei der häufigsten sekundären Strukturmerkmale sind Alpha-Helix und Beta-Faltenblatt(Abbildung 2.18). Innerhalb dieser Strukturen sind intramolekulare Wechselwirkungen, insbesondere Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den Amin- und Carbonylgruppen des Rückgrats entscheidend, um die dreidimensionale Form beizubehalten.

Abbildung 2.18 Sekundäre Strukturmerkmale der Proteinstruktur. Die rechtshändige Alpha-Helix und das Beta-Faltblatt sind übliche Strukturmotive, die in den meisten Proteinen vorkommen. Sie werden durch Wasserstoffbrücken zwischen dem Amin und dem Carbonylsauerstoff innerhalb des Aminosäurerückgrats zusammengehalten.

Die Alpha-Helix

Bei den alpha-helikalen Strukturen ist die rechtsgängige Helix sehr verbreitet, während linksgängige Helices sehr selten sind. Dies ist auf die Torsionswinkel Phi (&Phi) und Psi (&psi) zurückzuführen, die erforderlich sind, um die linksgängige Alpha-Helix-Struktur zu erhalten. Das Protein müsste sich um viele ungünstige Winkel falten und verdrehen, bevor es die richtige Orientierung für die linksgängige Helix erhält. Daher sind sie in der Natur nicht sehr verbreitet.

Bei der rechtshändigen Alpha-Helix hat jede Helixwindung 3,6 Aminosäurereste (Abbildung 2.19). Die R-Gruppen (die Variantengruppen) des Polypeptids ragen aus dem &Alpha-Helix-Kette. Das Polypeptidrückgrat bildet eine sich wiederholende helikale Struktur, die durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen einem Carbonylsauerstoff und einem Aminwasserstoff stabilisiert wird. Diese Wasserstoffbrücken treten in regelmäßigen Abständen von einer Wasserstoffbrücke jede vierte Aminosäure auf und bewirken, dass das Polypeptid-Rückgrat eine Helix bildet. Jede Aminosäure rückt die Helix entlang ihrer Achse um 1,5 Å vor. Jede Windung der Helix besteht aus 3,6 Aminosäuren, daher beträgt die Steigung der Helix 5,4 Å. Es gibt durchschnittlich zehn Aminosäurereste pro Helix. Verschiedene Aminosäuren haben unterschiedliche Neigungen zur Bildung &Alpha-Wendel. Aminosäuren, die in Proteinen eine helikale Konformation bevorzugen, umfassen Methionin, Alanin, Leucin, Glutamat und Lysin. Prolin und Glycin neigen fast nicht zur Helicebildung.

Abbildung 2.19 Struktur der rechtshändigen Alpha-Helix. (A) Seitenansicht des Kugel-Stick-Modells. Insgesamt werden 3,6 Aminosäuren benötigt, um eine Umdrehung von an . zu bilden &Alpha-Wendel. Wasserstoffbrücken zwischen dem Carbonylsauerstoff und dem Stickstoff der 4. Aminosäure stabilisieren die helikale Struktur. In der gezeigten Struktur sind die schwarzen Atome der Alpha-Kohlenstoff, grau sind Carbonylkohlenstoffe, rot sind Sauerstoff, blau sind Stickstoff, grün sind R-Gruppen und hellviolett sind Wasserstoffatome. (B) Lineare Struktur mit erweiterter Seitenansicht und raumfüllendes Modell (C) Lineare Struktur mit erweiterter Draufsicht und raumfüllendes Modell

Bild A modifiziert von: Maksim Bild B und C von: Henry Jakubowski

Wichtige Punkte zur Alpha-Helix:

  • Die Alpha-Helix ist kompakter als die vollständig verlängerte Polypeptidkette mit phi/psi-Winkeln von 180 °
  • In Proteinen beträgt die durchschnittliche Anzahl von Aminosäuren in einer Helix 11, was 3 Umdrehungen ergibt.
  • Die linkshändige Alpha-Helix wird, obwohl sie bei Inspektionen eines Ramachandran-Diagramms zulässig ist, selten beobachtet, da die zum Aufbau der Proteinstruktur verwendeten Aminosäuren L-Aminosäuren sind und auf die Bildung der rechtshändigen Helix ausgerichtet sind. Wenn sich linkshändige Helices bilden, sind sie oft entscheidend für die korrekte Proteinfaltung, Proteinstabilität oder direkt an der Bildung des aktiven Zentrums beteiligt.

Abbildung 2.20 Struktur der linkshändigen Alpha-Helix. In diesem Diagramm ist die linkshändige Alpha-Helix, gelb dargestellt, Teil einer Haarnadelkurve innerhalb der Proteinstruktur und wird durch zwei gelb dargestellte Disulfidbrücken stabilisiert.

  • Der Kern der Helix ist dicht gepackt. Es gibt keine Löcher oder Poren in der Helix.
  • Alle R-Gruppen erstrecken sich nach außen und weg von der Helixachse. Die R-Gruppen können hydrophil oder hydrophob sein und können an bestimmten Positionen auf der Helix lokalisiert sein und amphipathische Regionen auf dem Protein bilden, oder vollständig hydrophobe Helices können sich auch durch die Plasmamembran erstrecken, wie in Abbildung 2.21 gezeigt

Abbildung 2.21 Positionierung der R-Gruppen innerhalb alphahelikaler Strukturen. R-Gruppen können innerhalb der Alpha-Helix positioniert werden, um amphipathische Regionen innerhalb des Proteins zu erzeugen, in denen hydrophile Reste auf einer Seite der Helix und hydrophob auf der anderen positioniert sind, wie in der Seitenansicht (A) oder Draufsicht (B .) gezeigt & C). R-Gruppen können auch innerhalb von Alpha-Helices, die die Plasmamembran überspannen, vollständig hydrophob sein, wie in (D) gezeigt.

  • Einige Aminosäuren kommen häufiger in Alpha-Helices vor als andere. Hier sind die Aminosäuren, die typischerweise NICHT gefunden in alpha-helikalen Strukturen: Gly ist zu klein und konformativ flexibel, um mit hoher Frequenz in Alpha-Helices gefunden zu werden, während Profi ist zu starr und im cis-Konformation. Profi unterbricht häufig die helikale Struktur, indem es Krümmungen im Protein verursacht. Einige Aminosäuren mit Seitenketten, die H-Brücken bilden können (Ser, Asp, und Asn) und scheinen nicht zu lange als Konkurrenten von H-Bindungs-Donoren und -Akzeptoren der Hauptkette zu wirken und Alpha-Helices zu destabilisieren. Frühverzweigende R-Gruppen, wie ValundIle,destabilisieren die Alpha-Helix aufgrund sterischer Wechselwirkungen der sperrigen Seitenketten mit dem Helix-Rückgrat.
  • Zusammenfassung der Aminosäureneigungen für Alpha-Helices (und auch Beta-Struktur)
  • Alpha-Keratine, der Hauptbestandteil von Haaren, Haut, Fell, Schnäbeln und Fingernägeln, sind fast alle Alpha-Helix.

Jmol: Aktualisiert Eine isolierte Helix aus einem Frostschutzprotein Jmol14 (Java) | JSMol (HTML5)

Das Beta-Plissee-Blatt:

In der &bgr;-plissierten Folie werden die „Falten&rdquo durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen Atomen am Rückgrat der Polypeptidkette gebildet. Die R-Gruppen sind an die Kohlenstoffe gebunden und erstrecken sich oberhalb und unterhalb der Falten der Falte im trans Konformation. Die gefalteten Segmente sind parallel oder antiparallel zueinander ausgerichtet, und es bilden sich Wasserstoffbrücken zwischen dem teilweise positiven Stickstoffatom in der Aminogruppe und dem teilweise negativen Sauerstoffatom in der Carbonylgruppe des Peptidrückgrats (Abbildung 2.21).

Abbildung 2.21 Beta-Plissee-Plattenstruktur. Das &beta-gefaltete Blatt kann parallel oder antiparallel ausgerichtet sein, wie in (A) oben gezeigt, wobei das &beta-gefaltete Blatt durch die roten Schleifenpfeile dargestellt wird. Die Pfeilrichtung zeigte die Orientierung des Proteins an, wobei der Pfeil in N- nach C-Richtung verlief. Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den Carbonylgruppen des Rückgrats und den Amin-funktionellen Gruppen des Rückgrats stabilisierten sowohl die antiparallelen (B links) als auch die parallelen (B rechts) &beta-Faltblattstrukturen.

Andere Sekundärstruktur-Motive:

Weitere wichtige Sekundärstrukturen sind Kurven, Schleifen, Haarnadeln und flexible Linker. Es gibt viele verschiedene Klassifizierungen von wendet sichinnerhalb der Proteinstruktur, einschließlich &alpha-turns, &beta-turns, &gamma-turns, &delta-turns und &pi-Kurven. &beta-turns (die häufigste Form) enthält typischerweise vier Aminosäurereste (Abb. 2.22). Prolin und Glycin werden häufig in Turnmotiven gefunden, da die cis-Konformation von Prolin schärfere Konformationsbiegungen begünstigt, während die minimale Glycin-Seitenkette eine engere Packung der Aminosäuren ermöglicht, um die Turn-Struktur zu begünstigen.

Abbildung 2.22 Schema der &beta-Windungen vom Typ I und II.

Ein &omega-Schleife ist ein Sammelbegriff für eine längere, ausgedehnte oder unregelmäßige Schleife ohne feste interne Wasserstoffbrückenbindungen. EIN Haarnadel ist ein Sonderfall eines Turns, bei dem sich die Richtung des Proteinrückgrats umkehrt und die flankierenden Sekundärstrukturelemente wechselwirken. Zum Beispiel a Beta-Haarnadel verbindet zwei wasserstoffverbrückte, antiparallele &beta-Stränge. Windungen werden manchmal innerhalb flexibler Linker oder Schleifen gefunden, die Proteindomänen verbinden. Linkersequenzen variieren in der Länge und sind typischerweise reich an polaren ungeladenen Aminosäuren. Flexible Linkerermöglichen es Verbindungsdomänen, sich frei zu drehen und zu rotieren, um ihre Bindungspartner über die Proteindomänendynamik zu rekrutieren.

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2.4 Supersekundäre Struktur und Proteinmotive

Zwischen der Sekundärstruktur und Tertiärstruktur von Proteinen befinden sich größere dreidimensionale Merkmale, die in mehreren unterschiedlichen Proteinstrukturen identifiziert wurden. Sie sind bekannt als Supersekundärstruktur und wie Protein Motive. Supersekundäre Strukturbesteht normalerweise aus zwei Sekundärstrukturen, die durch eine Windung miteinander verbunden sind und umfasst Helix-Wind-Helix, Helix-Schleife-Helix, &alpha-&alpha-Ecken, &beta-&beta-Ecken und &beta-Haarnadel-&beta (Abbildung 2.23).

Abbildung 2.23 Beispiele für Supersekundärstrukturen. (A) &beta-Haarnadel-&beta-Strukturen sind durch eine scharfe Haarnadelkurve gekennzeichnet, die die Wasserstoffbindung der beiden β-gefalteten Blattstrukturen nicht unterbricht. (B) Vorgeschlagene Helix-Turn-Helix-Struktur des Taspase1-Proteins, (C) &alpha-α-Eckstruktur, die im Myoglobin-Protein vorhanden ist.

Bild C modifiziert von: Belles14104

Proteinmotive sind komplexere Strukturen, die aus sekundären und supersekundären Strukturkomponenten erzeugt werden, die wiederholte Modalitäten sind, die in vielen Proteinstrukturen sichtbar gemacht werden.

Beta-Stränge neigen dazu, sich in die rechte Richtung zu verdrehen, um die Konformationsenergie zu minimieren. Dies führt zur Bildung interessanter Strukturmotive, die in vielen Proteintypen zu finden sind. Zwei dieser Strukturen umfassen Twisted Sheets oder Saddles sowie Beta Barrels (Abbildung 2.24)

Abbildung 2.24 Gemeinsame Strukturmotive von Beta-Strangen. (A) Rechtshänder-Twisted-Sheet-Draufsicht und -Seitenansicht, (B) Beta-Lauf-Seitenansicht und (C) Beta-Lauf-Draufsicht

Strukturmotive können innerhalb von Proteinen besondere Funktionen erfüllen, beispielsweise die Bindung von Substraten oder Cofaktoren ermöglichen. Beispielsweise ist die Rossmann-Falte für die Bindung an Nukleotid-Cofaktoren wie Nicotinamid-Adenin-Dinukleotid (NAD + ) verantwortlich (Abbildung 2.25). Die Rossmann-Falte besteht aus sechs parallelen Beta-Strängen, die ein erweitertes Beta-Sheet bilden. Die ersten drei Stränge sind durch &alpha-Helices verbunden, was zu einer Beta-Alpha-Beta-Alpha-Beta-Struktur führt. Dieses Muster wird einmal dupliziert, um eine umgekehrte Tandemwiederholung mit sechs Strängen zu erzeugen. Insgesamt sind die Stränge in der Reihenfolge 321456 angeordnet (1 = N-terminal, 6 = C-terminal). Fünf strängige Rossmann-ähnliche Falten sind in der Reihenfolge 32145 angeordnet. Die gesamte Tertiärstruktur der Falte ähnelt einem dreischichtigen Sandwich, wobei die Füllung aus einem ausgedehnten Beta-Blatt besteht und die beiden Brotscheiben durch die parallelen Alpha-Helices gebildet werden .

Abbildung 2.25 Die Rossman-Falte. (A) Structure of Nicotinamide Adenine Dinucleotide (NAD + ) (B) Cartoon diagram of the Rossmann Fold (helices A-F red and strands 1-6 yellow) from E coli malate dehydrogenase enzyme. The NAD + cofactor is shown binding as the space filling molecule. (C) Schematic diagram of the six stranded Rossmann fold.

Image modified from: Boghog

One of the features if the Rossmann fold is its co-factor binding specificity. The most conserved segment of Rossmann folds is the first beta-alpha-beta segment. Since this segment is in contact with the ADP portion of dinucleotides such as FAD, NAD and NADP it is also called as an "ADP-binding beta-beta fold".

Interestingly, similar structural motifs do not always have a common evolutionary ancestor and can arise by convergent evolution. This is the case with the TIM Barrel, a conserved protein fold consisting of eight &alpha-helices and eight parallel &beta-strands that alternate along the peptide backbone. The structure is named after triosephosphate isomerase, a conserved metabolic enzyme. TIM barrels are one of the most common protein folds. One of the most intriguing features among members of this class of proteins is although they all exhibit the same tertiary fold there is very little sequence similarity between them. At least 15 distinct enzyme families use this framework to generate the appropriate active site geometry, always at the C-terminal end of the eight parallel beta-strands of the barrel.

Figure 2.26 The TIM Barrel. TIM barrels are considered &alpha/&beta protein folds because they include an alternating pattern of &alpha-helices and &beta-strands in a single domain. In a TIM barrel the helices and strands (usually 8 of each) form a solenoid that curves around to close on itself in a doughnut shape, topologically known as a toroid. The parallel &beta-strands form the inner wall of the doughnut (hence, a &beta-barrel), whereas the &alpha-helices form the outer wall of the doughnut. Each &beta-strand connects to the next adjacent strand in the barrel through a long right-handed loop that includes one of the helices, so that the ribbon N-to-C coloring in the top view (A) proceeds in rainbow order around the barrel. The TIM barrel can also be thought of, then, as made up of 8 overlapping, right-handed &beta-&alpha-&beta super-secondary structures, as shown in the side view (B).

Image modified from: WillowW

Although the ribbon diagram of the TIM Barrel shows a hole in the protein's central core, the amino acid side chains are not shown in this representation (Figure 2.26). The protein's core is actually tightly packed, mostly with bulky hydrophobic amino acid residues although a few glycines are needed to allow wiggle room for the highly constrained center of the 8 approximate repeats to fit together. The packing interactions between the strands and helices are also dominated by hydrophobicity and the branched aliphatic residues valine, leucine, and isoleucine comprise about 40% of the total residues in the &beta-strands.

As our knowledge continues to increase about the myriad of structural motifs found in nature's treasure trove of protein structures, we continue to gain insight into how protein structure is related to function and are better enabled to characterize newly acquired protein sequences using in silico Technologien.


Hydrogen Bonds Help Support Secondary Structures

Alpha helices and beta sheets are supported and reinforced by hydrogen bonds. A hydrogen bond is a weak bond formed when a hydrogen atom is covalently bonded to an atom and interacts with another atom.

Hydrogen bonds often form between the backbone atoms of different amino acids in the two secondary structures of proteins. A hydrogen atom covalently bound to the nitrogen atom of one amino acid interactes with the oxygen atom of another amino acid.

Click on the links below to see hydrogen bonds represented as yellow cylinders in the two types of secondary structures.

Secondary Structures in Other Common Proteins

Click on the images below to view each of the three proteins discussed earlier in the interactive display to the right. Each protein will be colored with the Structure Color Scheme ( alpha helices colored magenta and beta sheets colored yellow ) to emphesize each protein's unique secondary structures.

Hemoglobin Proteins safely carry oxygen in the blood.

Insulin Proteins help regulate sugar in the bloodstream.

Grün fluoreszierende Proteine create bioluminescence in animals like jellyfish.


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Sekundärstruktur von Proteinen

Proteins are polymers of amino acids and 20 different amino acids arranged in infinite patterns to form different types of proteins. Proteins are involved in different roles in the living organisms, from carrying out important cellular functions like metabolic reactions to being an important structural component of animals, human and plant body parts.

Proteins studies in terms of their structure and functions and with increasing knowledge, it is concluded that the function of a protein is very much related to their structure. So, protein structural studies are very important in order to understand their functions. Proteins structure is resolved on different levels and terminology was assigned in order to understand the level of protein structure.

There are three basic levels of structure arrangement of a protein which consist of a single polypeptide, called primary protein structure, secondary protein structure, and tertiary protein structure. The primary protein structure is a simple sequence of the amino acids in which they arrange in a polypeptide chain.

The secondary structure of a protein is due to the folding of the polypeptide chain into different folds due to hydrogen bonding and Vander Waal forces. Whereas the tertiary structure of proteins is defined as the arrangement of secondary structure content in 3-dimensional space.

While some proteins consist of more than one polypeptide, their structure arranges into another level which is called quaternary structure due to the interaction between two or more polypeptides of that protein.

Fig. 1: The primary, secondary and tertiary structure of protein.

The primary structure is very important in defining the structure and function of the protein. Amino acids join each other thorough peptide bonds which are rigid i.e., they do not allow rotation of the two amino acids freely. But the alpha carbon which is bond with NH- and C=O group have some rotation which allows arranging amino acids in different angles in limited values.

These angles are called torsion angles and help in the folding of the polypeptide chain into different secondary structure elements like α-helix, β-sheet, β pleated-sheet, and turns. These secondary structure elements are also stabilized by the forces present between amino acids located at some distance from each other.

These forces are hydrogen bonding and the van der Waal forces. Secondary structure elements present in repetitive forms in a protein and some proteins rich in α-helix content and others in β-sheet while others have mixed ratio of α-helix and β-sheet contents.

The helical structure in the protein is one of the common secondary structure exist. There are different types of helical structure were observed in the proteins but the most common is the α-helix. The helical structure forms due to the presence of the turns in the polypeptide chain and different helical structure are identified on the basis of the number of amino acids a turn contains and the rise of the helical structure along its axis per turn.

The helical structure was first proposed in 1930 by William Astbury, but his description of the α-helix was later proved wrong. In 1952, a team of three scientists Linus Pauling, Robert Corey, and Herman Branson described the α-helix andβ-sheet structures in somewhat detail and with the correct description.

They also showed that the α-helical structure in nature has handedness that the polypeptide chain either turn in the clockwise (right-handed) or anticlockwise (left-handed) manner. The right-handed α-helical structure occurrences are the most common among the protein structures. The X-ray diffraction structure of the myoglobin was resolved in 1960 which confirmed the finding of the Pauling, Corey, and Branson and the right-handed α-helical structure was commonly found in myoglobin.

The α-helical structure is stabilized by the presence of the hydrogen bond formed between the peptide carbonyl group (C=O) and the peptide amide group (N-H) of the amino acid which is present four residues away. Each turn of the α-helix contains 3.6 amino acids and the helical structure rise along its axis to 5.4 Å.

The helical structure in most of the protein consisting of 12 amino acids but in some cases, helical stretch consists of 50 residues. The backbone of the polypeptide chain in the α-helical structure is present towards the inside, whereas R – group is pointed outwards of the α-helix. Due to the outward positioning of the R-group, any steric hindrance is avoided.

The α-helical structure is further stabilized by the presence of the van der Waal forces results in the tightly packed structure. the α-helical structure is most commonly found in membrane proteins as the backbone of a polypeptide is hydrophilic present inside of the structure, whereas R-group of the hydrophobic amino acids presents outwards which can easily interact with the hydrophobic environment of the membranes.

2.2 β pleated-sheet

β pleated-sheet is another most commonly found secondary structure in the proteins. β pleated-sheet structure consists of the stretched of adjacent polypeptide chains formed by the hydrogen bonding between the adjacent polypeptide chains. The polypeptide chains arranged in the same direction are called parallel β pleated-sheet and if they are arranged in the opposite direction are called anti-parallel β pleated-sheet.

2.2.1 Parallel β pleated-sheet

In the parallel β pleated-sheet adjacent polypeptide chains run in the same direction it means that the N- of all the polypeptide chains present at the same direction as their C-terminal present in the same direction. The parallel β pleated-sheet are rarely present as the secondary structure element and they are also less stable than anti-parallel β pleated-sheet because the hydrogen bonds form between adjacent polypeptide chains are longer and their conformation is unfavorable making them weaker.

2.2.2 Anti-parallel β pleated-sheet

In the anti-parallel β pleated-sheet, the adjacent polypeptide chains run in the opposite direction which means that the N-terminal region of one polypeptide chain and C-terminal region of the other polypeptide chain in the same direction.

This structure is the most commonly found β pleated-sheet secondary structure in the proteins. It is a more stable structure than the parallel β pleated-sheet because the hydrogen bond is more straight due to this distance of the bond is smaller making it stronger bonding.

The structure of the β pleated-sheet was also first identified the William Astbury in the 1930s but again his description of the β pleated-sheet structure does not meet new structural findings because of the unavailability of the necessary bonding data. Pauling and Corey, in 1952 along with α-helix structure description had defined β pleated-sheet correctly. Several proteins contain a mixed parallel and anti-parallel β pleated-sheet structure.

The structure appears sheet-like because of the zig-zag shape which is due to the α-carbon of one amino acid residue that appears at the top and it adjacent residue α-carbon place in the bottom in a repetitive manner, whereas R-group are stretched outwards. The distance between the two adjacent amino acids is 7 Å and on average one strand in β pleated-sheet contains 6 amino acid residues and in several cases up to 15 residues. The sheet has a slight helical turn due to maintenance of conformational stability within the chains which is caused by the hydrogen bonding between adjacent polypeptide chains. This turn is right-handed in nature.

Figure 2: showing the β-pleated sheet structure.

A β pleated-sheet can consist of 6 polypeptide strands on average and in several cases, there are 15 strands present in a sheet. In a β pleated-sheet, hydrogen bonding can be between the strands of a polypeptide line up adjacent to each other which are formed due to the turns at a sharp angle.

Mostly, proline residue is present in these turn and they are called β turn. In other cases, polypeptide strands located at different places in a protein can form a hydrogen bond with each other and these are often joined by a long stretch of a polypeptide called loops and sometimes secondary structure like α-helix present in loop regions. The turn of the loop region which joined the two strands can be a right-handed cross over or a left-handed cross over which is rarely present in a β pleated-sheet.

2.3 Loop structure

The third secondary structure which presents in the protein is the loop structure which joins the other secondary structure such as α-helix and strands of β-sheet. The loop structure consists of 2-6 amino acids. As mentioned above the secondary structure element arrangement in 3-dimensional space gives the shape to the protein. In many cases, the arrangement of protein in 3 dimension space requires a change in direction of the polypeptide chain and these loop regions are present in such places to turn the polypeptide chain in a specific direction.

The most common type of loop region present in a protein is β-turn which consists of 4 amino acids and help in joining the adjacent strand of a β- pleated sheet. β-turn is stabilized by the formation of the hydrogen bond between the carbonyl group (C=O) of the first amino acid and the amide group (N-H) of the fourth amino acids. Proline is commonly present in such a turn because its structure provides the necessary bend to the turn. β-turn type I and type II differs based on the difference in the torsion angles.

Another type of loop structure present in the protein is called the omega loop which consists of 6 amino acids residue. It is a compact structure and because it attains the shape of the Greek word (Ω) hence given the name omega loop. These loop structures are mostly present on the surface of the protein where they help in the recognition role.

Figure 3: β-turn loop structure (A) and omega loop structure (B).

2.4 Coil structure

Coil structures are not true secondary structure but they mostly classified as the coil conformations. Coils are mostly located in a protein at places where amino acid residues do not form regular secondary structure such as α-helix or β-pleated sheet.

Though they are not regular structure lacking repetitive order but still they form stable conformations. Coil structure also has disordered regions which are called random coil structure. These structures also play important roles in protein function such as they can recognize ligand and help in their binding to the protein.


What is the Secondary Structure of Protein?

The types of secondary protein structure can be classified into 3 types based on the Number of Polypeptide chains present in the polypeptide molecule. They are,

a) The α helix – Having One Polypeptide Chain

b) The β-pleated sheet – Having Two Polypeptide chains

c) The Triple helical structure – Having Three Polypeptide chains

1. The α-Helix

2. β-Pleated Sheet Structure

3. Triple Helical Structure


Spike Protein Function

The CoVs are widely distributed in nature and their zoonotic transmissions into human populations can cause epidemic disease. After entering into respiratory or gastrointestinal tracts, these viruses establish themselves by entering and infecting lumenal macrophages and epithelial cells. The cell entry programs for these viruses are orchestrated by the viral spike (S) proteins that bind cellular receptors and also mediate virus-cell membrane fusions. Take SARS-CoV for example. The spike protein (S protein) of SARS-CoV has pivotal roles in viral infection and pathogenesis. S1 recognizes and binds to host receptors, and subsequent conformational changes in S2 facilitate fusion between the viral envelope and the host cell membrane.

Models depicting the S-mediated membrane fusion event have extended from knowledge of S protein structures and functions. In part, these models are deemed reasonable because the postfusion 6-HB conformations in SARS and MHV S proteins are so strikingly similar to postfusion forms of influenza HA2, paramyxovirus F2, Ebolavirus GP2 and HIV gp41. In analogy to these more widely-studied and well-understood viral fusion proteins, the CoV S-mediated membrane fusion process is generally viewed as schematized in Figure 3.

Figure 3. Schematic of CoV spike protein mediated membrane fusion. The illustrations represent several steps of S protein conformational changes that may take place during membrane fusion. In the first step, receptor binding, pH reduction and/or S protein proteolysis induces dissociation of S1 from S2. This step is documented for some MHVs. In the second step, the fusion peptide (FP) is intercalated into the host cell membrane. This is the fusion-intermediate stage. In the third stage, the part of the S protein nearest to the virus membrane refolds onto a heptad repeat 1 (HR1) core to form the six-helix bundle (6-HB), which is the final postfusion configuration of the S2 protein.


What is protein secondary structure? - Biologie

The data set was contributed to the benchmark collection by Terry Sejnowski, now at the Salk Institute and the University of California at San Deigo. The data set was developed in collaboration with Ning Qian of Johns-Hopkins University.

This is a data set used by Ning Qian and Terry Sejnowski in their study using a neural net to predict the secondary structure of certain globular proteins [1]. The idea is to take a linear sequence of amino acids and to predict, for each of these amino acids, what secondary structure it is a part of within the protein. There are three choices: alpha-helix, beta-sheet, and random-coil. The data set contains both a large set of training data and a distinct set of data that can be used for testing the resulting network. Qian and Sejnowski use a Nettalk-like approach and report an accuracy of 64.3% on the test set, and they speculate that this is about the best that can be done using only local context.

There is also a domain theory in the folder, donated and created by Jude Shavlik & Rich Maclin

Attribute Information:

Ning Qian and Terrnece J. Sejnowski (1988), "Predicting the Secondary Structure of Globular Proteins Using Neural Network Models" in Journal of Molecular Biology 202, 865-884. Akademische Presse.
[Web Link]

Jianbin Tan and David L. Dowe. MML Inference of Decision Graphs with Multi-way Joins and Dynamic Attributes. Australian Conference on Artificial Intelligence. 2003. [View Context].

Steven Eschrich and Nitesh V. Chawla and Lawrence O. Hall. Generalization Methods in Bioinformatics. BIOKDD. 2002. [View Context].

Kuan-ming Lin and Chih-Jen Lin. A Study on Reduced Support Vector Machines. Department of Computer Science and Information Engineering National Taiwan University. [View Context].

Papers That Cite This Data Set 1 :

Jianbin Tan and David L. Dowe. MML Inference of Decision Graphs with Multi-way Joins and Dynamic Attributes. Australian Conference on Artificial Intelligence. 2003. [View Context].

Steven Eschrich and Nitesh V. Chawla and Lawrence O. Hall. Generalization Methods in Bioinformatics. BIOKDD. 2002. [View Context].

Kuan-ming Lin and Chih-Jen Lin. A Study on Reduced Support Vector Machines. Department of Computer Science and Information Engineering National Taiwan University. [View Context].

Copyright (C) 1988 by Terrence J. Sejnowski. Permission is hereby given to use the included data for non-commercial research purposes. Contact the John Hopkins University, Cognitive Science Center, Baltimore MD, USA for information on commercial use.


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